FRANCESCO PAOLO COLONNA
- Type
- Persona (Classe)
- Label
- FRANCESCO PAOLO COLONNA (literal)
- FRANCESCO PAOLO COLONNA (literal)
- Persona in rapporto
- Employment relationship with CNR of DOTT. FRANCESCO PAOLO COLONNA (Rapporto con CNR)
- Autore CNR di
- Lack of stereospecificity of some cellular and viral enzymes involved in the synthesis of deoxyribonucleotides and DNA: molecular basis for the antiviral activity of unnatural L-beta-nucleosides. (Articolo in rivista) (http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/TIPO1101)
- Stereospecificity of human DNA polymerases alpha, beta, gamma, delta and epsilon, HIV-reverse transcriptase, HSV-1 DNA polymerase, calf thymus terminal transferase and Escherichia coli DNA polymerase I in recognizing D- and L-thymidine 5'-triphosphate as substrate. (Articolo in rivista) (Prodotto della ricerca)
- Coautore
- LUISA TONDELLI (Persona)
- ANNA MARIA GARBESI (Unità di personale interno)
- FEDERICO FOCHER (Unità di personale interno)
- SILVIO SPADARI (Unità di personale interno)
- MASSIMO CAPOBIANCO (Unità di personale interno)
- GIOVANNI MAGA (Unità di personale interno)
- Nome
- FRANCESCO PAOLO (literal)
- Cognome
- COLONNA (literal)
- Afferisce a
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- Ha afferente
- Coautore
- GIOVANNI MAGA (Unità di personale interno)
- MASSIMO CAPOBIANCO (Unità di personale interno)
- LUISA TONDELLI (Persona)
- FEDERICO FOCHER (Unità di personale interno)
- SILVIO SPADARI (Unità di personale interno)
- ANNA MARIA GARBESI (Unità di personale interno)
- Rapporto con persona
- Employment relationship with CNR of DOTT. FRANCESCO PAOLO COLONNA (Rapporto con CNR)
- Autore CNR
- Lack of stereospecificity of some cellular and viral enzymes involved in the synthesis of deoxyribonucleotides and DNA: molecular basis for the antiviral activity of unnatural L-beta-nucleosides. (Articolo in rivista) (http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/TIPO1101)
- Stereospecificity of human DNA polymerases alpha, beta, gamma, delta and epsilon, HIV-reverse transcriptase, HSV-1 DNA polymerase, calf thymus terminal transferase and Escherichia coli DNA polymerase I in recognizing D- and L-thymidine 5'-triphosphate as substrate. (Articolo in rivista) (Prodotto della ricerca)
