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Thermodynamic instability in supersaturated lysozyme solutions: effect of salt and role of concentration fluctuations. (Articolo in rivista)

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Thermodynamic instability in supersaturated lysozyme solutions: effect of salt and role of concentration fluctuations. (Articolo in rivista) (literal)

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Manno M. 1, Xiao C. 2, Bulone D. 1, Martorana V. 1, San_Biagio P.L. 1 (2003)
Thermodynamic instability in supersaturated lysozyme solutions: effect of salt and role of concentration fluctuations.
in Physical review. E, Statistical, nonlinear and soft matter physics (Online)
(literal)

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Rivista

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Questo lavoro tocca un punto di importanza centrale per le biotecnologie medico-farmaceutiche e piu in generale per la fisica delle proteine e delle macromolecole, cioe' la questione della stabilita' fisica e chimica delle proteine in soluzione. Nel lavoro viene completato il diagramma di fase del lisozima in condizioni prossime alla cristallizzazione; risultato abbastanza raro se non unico nel panorama delle fisica delle proteine. Un aspetto rilevante che viene mostrato operativamente da questo lavoro e' che la determinazione delle condizioni di stabilita' di una soluzione proteica costituisce uno strumento potente per identificare le interazioni intermolecolari. Inoltre, le fluttuazioni di concentrazione in prossimita' di una instabilitita' termodinamicata vengono studiate estensivamente per la prima volta individuando il loro ruolo chiave nel processo di cristallizzazione. (literal)

Note

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1: Natl Res Council Italy, Inst Biophys Palermo, I-90146 Palermo, Italy ; 2: Natl Res Council Canada, Biotechnol Res Inst, Montreal, PQ H4P 2R2, Canada (literal)

Titolo

Thermodynamic instability in supersaturated lysozyme solutions: effect of salt and role of concentration fluctuations. (literal)

Abstract

Experimental and theoretical work has suggested that protein crystal nucleation can be affected by the separation of two metastable liquid phases with different local concentrations, or more specifically by critical density fluctuations. We measure the amplitude and correlation length of local concentration fluctuations by light scattering for supersaturated solutions of hen egg-white lysozyme (at pH 4.5 and at different NaCl concentrations, up to 7% w/v). By extrapolating the critical divergent behavior of concentration fluctuation amplitude versus temperature, we determine the spinodal line, that is the limit of stability. Cloud-point measurements are used to determine liquid-liquid coexistence, consistent with previous work. In the present work, which is an extensive study of off-critical fluctuations in supersaturated protein solution, we observe a nonclassical scaling divergent behavior of the correlation length of concentration fluctuations, thus suggesting that off-critical fluctuations may have a role in crystallization kinetics. To appropriately fit the spinodal data, an entropic term must be added to the van der Waals or to the adhesive hard-sphere model. We interpret this contribution as due to the salt-induced modulation of protein hydration. (literal)

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