The nature of a chlorophyll ligand in Lhca proteins determines the far red fluorescence emission typical of Photosystem I (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• The nature of a chlorophyll ligand in Lhca proteins determines the far red fluorescence emission typical of Photosystem I (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Morosinotto T. 1, Breton J. 2, Bassi R. 1 and Croce R. 3 (2003)
  The nature of a chlorophyll ligand in Lhca proteins determines the far red fluorescence emission typical of Photosystem I
  
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Morosinotto T. 1, Breton J. 2, Bassi R. 1 and Croce R. 3 (literal)

Pagina inizio

• 49223 (literal)

Pagina fine

• 49229 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 278 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto

• Questo lavoro si inserisce in una linea di ricerca che negli ultimi anni ha premesso di caratterizzare i complessi antenna del PSI delle piante superiori (Lhca) con un approccio integrato di biologia molecolare, biochimica e spettroscopia. Questi complessi, addetti all’assorbimento e trasferimento di energia verso il centro di reazione, sono caratterizzati dalla presenza di forme di clorofilla che assorbono ad energie inferiori a quelle del donatore primario (forme rosse). Ciò significa che l’energia assorbita per essere utilizzata nella separazione di carica deve venire trasferita contro gradiente. In questo lavoro è stato dimostrato che le forme rosse originano dall’interazione tra due clorofille. Sono state determinate le caratteristiche energetiche della coppia eccitonica e localizzate le Chl interagenti. Inoltre, il fatto che le forme a bassa energia fossero presenti solo nei complessi Lhca e non nei complessi antenna del PSII (Lhcb), che strutturalmente sono altamente omologhi, risultava di difficile comprensione. In questo lavoro è stato dimostrato che la presenza di un’asparagina come ligando per la Chl A5 permette al sistema di assumere la corretta geometria che porta allo stabilirsi dell’interazione alla base delle forme rosse. Questa asparagina non è presente negli Lhcb dove è sostituita da un’istidina. E’ stato quindi dimostrato che grandi variazioni nelle caratteristiche di “ligth-harvesting” possono essere causate da piccole differenze strutturali. (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• 1. Uni Verona; 2: Commissariat á l'Energie Atomique, Saclay, Gif-sur-Yvette Cedex, France; 3: CNR (literal)

Titolo

• The nature of a chlorophyll ligand in Lhca proteins determines the far red fluorescence emission typical of Photosystem I (literal)

Abstract

• Photosystem I of higher plants is characterized by a typically long wavelength fluorescence emission associated to its light-harvesting complex I moiety. The origin of these low energy chlorophyll spectral forms was investigated by using site-directed mutagenesis of Lhca1-4 genes and in vitro reconstitution into recombinant pigment-protein complexes. We showed that the red-shifted absorption originates from chlorophyll-chlorophyll (Chl) excitonic interactions involving Chl A5 in each of the four Lhca antenna complexes. An essential requirement for the presence of the red-shifted absorption/fluorescence spectral forms was the presence of asparagine as a ligand for the Chl a chromophore in the binding site A5 of Lhca complexes. In Lhca3 and Lhca4, which exhibit the most red-shifted red forms, its substitution by histidine maintains the pigment binding and, yet, the red spectral forms are abolished. Conversely, in Lhca1, having very low amplitude of red forms, the substitution of Asn for His produces a red shift of the fluorescence emission, thus confirming that the nature of the Chl A5 ligand determines the correct organization of chromophores leading to the excitonic interaction responsible for the red-most forms. The red-shifted fluorescence emission at 730 nm is here proposed to originate from an absorption band at approximately 700 nm, which represents the low energy contribution of an excitonic interaction having the high energy band at 683 nm. Because the mutation does not affect Chl A5 orientation, we suggest that coordination by Asn of Chl A5 holds it at the correct distance with Chl B5. (literal)

Prodotto di

• Istituto di biofisica (IBF) (Istituto)

Autore CNR

• ROBERTA CROCE (Unità di personale interno)

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• Istituto di biofisica (IBF) (Istituto)

Autore CNR di

• ROBERTA CROCE (Unità di personale interno)