A new dehydrogenase specific towards aromatic aldehydes from a halophilic bacterium (Articolo in rivista)

Type
Label
  • A new dehydrogenase specific towards aromatic aldehydes from a halophilic bacterium (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • La Cara F.1, Alves L.2, Gírio F.2, Di Salle A.1, Capasso A.1, Rossi M.1 (2003)
    A new dehydrogenase specific towards aromatic aldehydes from a halophilic bacterium
    in Protein and peptide letters (Print)
    (literal)
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  • La Cara F.1, Alves L.2, Gírio F.2, Di Salle A.1, Capasso A.1, Rossi M.1 (literal)
Pagina inizio
  • 449 (literal)
Pagina fine
  • 457 (literal)
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  • Il risultato della ricerca è stato reso possibile soprattutto grazie alla collaborazione con i ricercatori dell’INETI (Istituto Nacional de Engenharia e Tecnologia Industrial) nell’ambito dell’accordo di cooperazione tra il CNR e l’ICCTI. Impact Factor 0.504. (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 10 (literal)
Rivista
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  • Il prodotto della ricerca è stato un nuovo enzima con attività deidrogenasica specifica per le aldeidi aromatiche mai descritto prima in microrganismi alofili. L’enzima ha mostrato delle peculiarità che lo rendono un buon candidato per applicazioni per le sintesi enzimatiche stereospecifiche. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • 1 CNR, 2 INETI Portugal (literal)
Titolo
  • A new dehydrogenase specific towards aromatic aldehydes from a halophilic bacterium (literal)
Abstract
  • A new enzyme showing a dehydrogenase activity towards aromatic aldehydes was isolated, purified and characterized from a halophilic strain isolated from saline environment. The enzyme is a monomer of 54 kDa; it is rather thermostable (optimal temperature: 50 degrees C) showing a broad spectrum of activity in a large pH range with the maximum at pH 9.5. The substrate specificity and the effect of ions were evaluated and compared with analogous described proteins. (literal)
Prodotto di
Autore CNR
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