The Ionic network at the C-terminus of the beta-glycosidase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus: functional role in the quaternary structure thermal stabilization (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• The Ionic network at the C-terminus of the beta-glycosidase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus: functional role in the quaternary structure thermal stabilization (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Cobucci-Ponzano B., Moracci M., Di Lauro B., Ciaramella M., D'Avino R., Rossi M. (2002)
  The Ionic network at the C-terminus of the beta-glycosidase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus: functional role in the quaternary structure thermal stabilization
  
  (literal)

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• Cobucci-Ponzano B., Moracci M., Di Lauro B., Ciaramella M., D'Avino R., Rossi M. (literal)

Pagina inizio

• 98 (literal)

Pagina fine

• 106 (literal)

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• Questo lavoro si inserisce nel panorama internazionale di studio, attualmennte molto attivo, dei meccanismi molecolari alla base della stabilità delle proteine da organismi ipertermofili. I dati pubblicati sulla rivista internazionale “Proteins: Structure, Function and Genetics”, e citati da altri 5 lavori su altrettante riviste internazionali, sono stati ottenuti con un approccio multidisciplinare quali la biologia molecolare, la biochimica ed il molecular modelling. Questi risultati sono stati fondamentali per la comprensione del meccanismo di stabilizzazione della beta-glicosidasi da Sulfolobus solfataricus (Ssbeta-gly) alle alte temperature. Impact Factor 3.894. (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 48 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto

• In questo lavoro la beta-glicosidasi termostabile dall’archeobatterio ipertermofilo Sulfolobus solfataricus (Ssbeta-gly), ampiamente caratterizzata dal nostro gruppo, è stata utilizzata quale sistema modello per lo studio delle reti di ponti salini nella stabilità delle proteine da ipertermofili alle alte temperature. Ssbeta-gly è un omotetramero di 240 kDa e 489 aminoacidi per subunità e mostra un’elevata attività e stabilità alle alte temperature. Il confronto delle strutture 3D delle proteine da ipertermofili con quelle da mesofili ha rivelato la presenza di un elevato numero di ponti salini nelle proteine da ipertermofili. In Ssbeta-gly la rete di ponti salini di maggiori dimensioni si trova all’interfaccia tra le subunità; in questo lavoro, residui chiave in questa regione sono stati modificati mediante mutagenesi sito-diretta e la stabilità dei mutanti è stata studiata mediante cinetiche di inattivazione al calore. Tutte le mutazioni introdotte determinano un’inattivazione più veloce dell’enzima al calore, suggerendo che la rete di ponti salini al C-terminale, all’interfaccia tra le subunità, previene la dissociazione dell’enzima in monomeri. Inoltre, nel lavoro vengono riportati i modelli molecolari dei mutanti, i quali hanno permesso di razionalizzare le evidenze sperimentali. (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

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• CNR (literal)

Titolo

• The Ionic network at the C-terminus of the beta-glycosidase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus: functional role in the quaternary structure thermal stabilization (literal)

Abstract

• Biochemical, crystallographic, and computational data support the hypothesis that electrostatic interactions are among the dominant forces in stabilizing hyperthermophilic proteins. The thermostable beta-glycosidase from the hyperthermophile Sulfolobus solfataricus (Ssbeta-gly) is an interesting model system for the study of protein adaptation to high temperatures. The largest ion-pair network of Ssbeta-gly is located at the tetrameric interface of the molecule; in this paper, key residues in this region were modified by site-directed mutagenesis and the stability of the mutants was analyzed by kinetics of thermal denaturation. All mutations produced faster enzyme inactivation, suggesting that the C-terminal ionic network prevents the dissociation into monomers, which is the limiting step in the mechanism of Ssbeta-gly inactivation. Moreover, the calculated reaction order showed that the mechanism of inactivation depends on the mutation introduced, suggesting that intermediates maintaining enzymatic activity are produced during the inactivation transition of some, but not all, mutants. Molecular models of each mutant allow us to rationalize the experimental evidence and give support to the current theories on the mechanism of ion pair stabilization in proteins from hyperthermophiles. (literal)

Prodotto di

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Autore CNR

• ROSSANA D'AVINO (Persona)
• Mosè Rossi (Unità di personale esterno)
• MARCO MORACCI (Unità di personale interno)
• BEATRICE COBUCCI PONZANO (Persona)
• BARBARA DI LAURO (Persona)
• MARIA CIARAMELLA (Persona)

Insieme di parole chiave

• Keywords of "The Ionic network at the C-terminus of the beta-glycosidase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus: functional role in the quaternary structure thermal stabilization" (Insieme di parole chiave)

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Autore CNR di

• MARCO MORACCI (Unità di personale interno)
• MARIA CIARAMELLA (Persona)
• ROSSANA D'AVINO (Persona)
• BEATRICE COBUCCI PONZANO (Persona)
• Mosè Rossi (Unità di personale esterno)
• BARBARA DI LAURO (Persona)

Prodotto

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Insieme di parole chiave di

• Keywords of "The Ionic network at the C-terminus of the beta-glycosidase from the hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus solfataricus: functional role in the quaternary structure thermal stabilization" (Insieme di parole chiave)