Hagfish hemoglobins. Structure, function and oxygen-linked association (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Hagfish hemoglobins. Structure, function and oxygen-linked association (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2001-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Fago A.1, Giangiacomo L.2, D'Avino R.3, Carratore V.3, Romano M.3, Boffi A.2, Chiancone E.2 (2001)
    Hagfish hemoglobins. Structure, function and oxygen-linked association
    in Journal of biological chemistry (Online)
    (literal)
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  • Fago A.1, Giangiacomo L.2, D'Avino R.3, Carratore V.3, Romano M.3, Boffi A.2, Chiancone E.2 (literal)
Pagina inizio
  • 27415 (literal)
Pagina fine
  • 27423 (literal)
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  • Questo lavoro, svolto nell’ambito di una collaborazione internazionale, è frutto di competenze biochimiche diverse. I dati funzionali, gli studi di spettroscopia a raggi infrarossi e quelli di assemblaggio delle emoglobine di Myxine glutinosa sono discussi sulla base delle tre sequenze primarie complete (elucidate nell’IBP, CNR) e sulla base dello studio della struttura ai raggi X dell’emoglobina di Petromizon marinus (competenza specifica della scrivente). Impact Factor 7.258 (literal)
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  • 276 (literal)
Rivista
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  • Lo studio del sistema emoglobinico dell'hagfish Myxine glutinosa, riveste particolare interesse per la comprensione dei meccanismi che regolano l'associazione e dissociazione delle subunità. Tutte le Hb di vertebrati hanno una struttura tetramerica con due tipi di subunità (alpha2beta2) tranne quelle degli Agnati (hagfish e lamprede) che sono monomeriche quando ossigenate e dimeriche quando deossigenate. Nell’hagfish Myxine glutinosa abbiamo evidenziato il primo tentativo tra i vertebrati di regolare l’affinità per l’ossigeno attraverso l’associazione tra differenti componenti emoglobiniche. In questo lavoro sono state determinate la struttura primaria, le caratteristiche di legame con l’ossigeno, le caratteristiche di aggregazione tra subunità delle tre Hb principalidi Myxine glutinosa e le caratteristiche della tasca dell’eme mediante spettri FTIR. È risultato che alcune delle componenti possono associarsi fino a formare eterodimeri ed eterotetrameri. È stato quindi stabilito il ruolo di ognuna delle componenti emoglobiniche nella formazione dei polimeri. Sono stati studiati, avvalendosi della struttura cristallografica della HbV della lampreda, i residui coinvolti nell’interfaccia tra le subunità ed identificate le sostituzioni amminoacidiche che consentono l’associazione in dimeri e tetrameri solo tra due della tre componenti tetrameriche. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • 1 Uni Aarhus Denmark, 2 Uni Sapienza, 3 CNR (literal)
Titolo
  • Hagfish hemoglobins. Structure, function and oxygen-linked association (literal)
Abstract
  • Cyclostomes, hagfishes and lampreys, contain hemoglobins that are monomeric when oxygenated and polymerize to dimers or tetramers when deoxygenated. The three major hemoglobin components (HbI, HbII, and HbIII) from the hagfish Myxine glutinosa have been characterized and compared with lamprey Petromyzon marinus HbV, whose x-ray crystal structure has been solved in the deoxygenated, dimeric state (Heaslet, H. A., and Royer, W. E., Jr. (1999) Structure 7, 517-526). Of these three, HbII bears the highest sequence similarity to P. marinus HbV. In HbI and HbIII the distal histidine is substituted by a glutamine residue and additional substitutions occur in residues located at the deoxy dimer interface of P. marinus HbV. Infrared spectroscopy of the CO derivatives, used to probe the distal pocket fine structure, brings out a correlation between the CO stretching frequencies and the rates of CO combination. Ultracentrifugation studies show that HbI and HbIII are monomeric in both the oxygenated and deoxygenated states under all conditions studied, whereas deoxy HbII forms dimers at acidic pH values, like P. marinus HbV. Accordingly, the oxygen affinities of HbI and HbIII are independent of pH, whereas HbII displays a Bohr effect below pH 7.2. HbII also forms heterodimers with HbIII and heterotetramers with HbI. The functional counterparts of heteropolymer formation are cooperativity in oxygen binding and the oxygen-linked binding of protons and bicarbonate. The observed effects are explained on the basis of the x-ray structure of P. marinus HbV and the association behavior of site-specific mutants (Qiu, Y., Maillett, D. H., Knapp, J., Olson, J. S., and Riggs, A. F. (2000) J. Biol. Chem. 275, 13517-13528). (literal)
Prodotto di
Autore CNR
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