Proteolysis by sourdough lactic acid bacteria: effects on wheat flour protein fractions and gliadin-peptides involved in human cereal intolerance (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Proteolysis by sourdough lactic acid bacteria: effects on wheat flour protein fractions and gliadin-peptides involved in human cereal intolerance (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Di Cagno R. 1, De Angelis M. 2, Lavermicocca P. 3, De Vincenzi M. 4, Giovannini C. 4, Faccia M. 5, Gobbetti M. 1 (2002)
    Proteolysis by sourdough lactic acid bacteria: effects on wheat flour protein fractions and gliadin-peptides involved in human cereal intolerance
    in Applied and environmental microbiology (Print)
    (literal)
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  • Di Cagno R. 1, De Angelis M. 2, Lavermicocca P. 3, De Vincenzi M. 4, Giovannini C. 4, Faccia M. 5, Gobbetti M. 1 (literal)
Pagina inizio
  • 623 (literal)
Pagina fine
  • 633 (literal)
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  • Si tratta di uno dei prodotti ottenuti nel corso delle ricerche svolte nell'ambito del Progetto 6-2.2 finanziato dal MIUR:488/92 Cluster C06+07. Il progetto è finalizzato al miglioramento della qualità del pane e dei prodotti lievitati da forno. I dati ottenuti sono stati utilizzati per un'ulteriore ricerca avente per obiettivo l'analisi dell'effetto della capacità proteolitica dei batteri lattici sulle sequenze gliadiniche coinvolte nella patologia celiaca. Impact Factor 3.688 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 68 (literal)
Rivista
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  • La ricerca ha avuto come obiettivo la selezione di batteri lattici capaci di idrolizzare proteine della farina di grano tenero. Numerosi ceppi (55)di batteri lattici appartenenti a 12 specie, isolati da lieviti naturali di pani tipici del Mezzoggiorno, sono stati saggiati utilizzando come substrato un idrolizzato di farina di grano. Sulla base dell’analisi SDS-PAGE, i ceppi sono stati differenziati in accordo con i fattori di idrolisi dei singoli polipeptidi. Biotipi maggiormente proteolitici sono stati utilizzati per la fermentazione del lievito naturale. Per stimare la proteolisi durante la fermentazione dell’impasto è stato utilizzato un metodo specifico di frazionamento e ciascuna frazione proteica è stata analizzata con l’elettroforesi bidimensionale. Dalla comparazione con un impasto non fermentato con batteri lattici, 37 - 42 polipeptidi sono risultati idrolizzati da L. alimentarius 15M, L. brevis 14G, e da L. sanfranciscensis 7A. I polipeptidi idrolizzati appartenevano alle albumine/globuline e gliadine. E’ stato inoltre osservato nei lieviti naturali un incremento degli aminoacidi liberi, in particolare della prolina e degli acidi glutammico e aspartico. Analisi reologiche hanno dimostrato che la proteolisi operata dai batteri lattici influenza positivamente la reologia dell’impasto durante la fermentazione. Le preparazioni enzimatiche dei ceppi selezionati hanno idrolizzato il frammento 31-43 della A-gliadina, peptide coinvolto nella patologia celiaca. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • 1: Dip. Protezione delle Piante e Microbiologia Applicata, UNI Bari; 2: Dip. Scienze degli Alimenti UNI Perugia; 3: Istituto di Scienze delle Produzioni Alimentari CNR Bari; 4: Istituto Superiore della Sanità Roma; 5: Dip. Protezione Animale UNI Bari (literal)
Titolo
  • Proteolysis by sourdough lactic acid bacteria: effects on wheat flour protein fractions and gliadin-peptides involved in human cereal intolerance (literal)
Abstract
  • Sourdough lactic acid bacteria were preliminarily screened for proteolytic activity by using a digest of albumin and globulin polypeptides as a substrate. Based on their hydrolysis profile patterns, Lactobacillus alimentarius 15M, Lactobacillus brevis 14G, Lactobacillus sanfranciscensis 7A, and Lactobacillus hilgardii 51B were selected and used in sourdough fermentation. A fractionated method of protein extraction and subsequent two-dimensional electrophoresis were used to estimate proteolysis in sourdoughs. Compared to a chemically acidified (pH 4.4) dough, 37 to 42 polypeptides, distributed over a wide range of pIs and molecular masses, were hydrolyzed by L. alimentarius 15M, L. brevis 14G, and L. sanfranciscensis 7A. Albumin, globulin, and gliadinfractions were hydrolyzed, while glutenins were not degraded. The concentrations of free amino acids, especially proline and glutamic and aspartic acids, also increased in sourdoughs. Compared to the chemically acidified dough, proteolysis by lactobacilli positively influenced the softening of the dough during fermentation, as determined by rheological analyses. Enzyme preparations of the selected lactobacilli which contained proteinase or peptidase enzymes showed hydrolysis of the 31-43 fragment of A-gliadin, a toxic peptide for celiac patients. A toxic peptic-tryptic (PT) digest of gliadins was used for in vitro agglutination tests on K 562 (S) subclone cells of human myelagenous leukemia origin. The lowest concentration of PT digest that agglutinated 100% of the total cells was 0.218 g/liter. Hydrolysis of the PT digest by proteolytic enzymes of L. alimentarius 15M and L. brevis 14G completely prevented agglutination of the K 562 (S) cells by the PT digest at a concentration of 0.875 g/liter. Considerable inhibitory effects by other strains and at higher concentrations of the PT digest were also found. The mixture of peptides produced by enzyme preparations of selected lactobacilli showed a decreased agglutination of K 562 (S) cells with respect to the whole 31- 43 fragment of A-gliadin. (literal)
Prodotto di
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