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Induction and characterization of a novel amine oxidase from the yeast Kluyveromyces marxianus (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Induction and characterization of a novel amine oxidase from the yeast Kluyveromyces marxianus (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
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Corpillo D.1, Valetti F.2, Giuffrida M.G.3, Conti A.3, Rossi A.4, Finazzi-Agrò A.4, Giunta C.2 (2003)
Induction and characterization of a novel amine oxidase from the yeast Kluyveromyces marxianus
in Yeast (Chichester Engl., Print)
(literal)
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- Corpillo D.1, Valetti F.2, Giuffrida M.G.3, Conti A.3, Rossi A.4, Finazzi-Agrò A.4, Giunta C.2 (literal)
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- Rivista
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- In questo lavoro è stata indotta, purificata e completamente caratterizzata una amino ossidasi dal lievito Kluyveromyces marxianus. Dal punto di vista biochimico si è visto che lenzima esiste in forma dimerica contenente due atomi di rame ed un residuo di topachinone come cofattore. Grazie alle tecniche di digestione in gel e microsequenziamento dei relativi peptidi è stato possibile avere informazioni su molti tratti di sequenza e clonare il relativo gene. La sequenza primaria della proteina allineata con quelle di altre amino ossidasi note ha mostrato una somiglianza filogeneticamente rilevante con quelle da mammifero.
Dal punto di vista dellattività catalitica si è visto che ha la KMAO produce una rapida ossidazione dellistamina. Questa attività istaminasica potrebbe avere una buona ricaduta nel campo dellanalisi degli alimenti per la produzione di biosensori in grado di rilevare la presenza di istamina nel cibo. Le amine così come il rame inoltre sono spesso degli inquinanti ambientali e lutilizzo di questo enzima, degradando un ampio range di amine e sequestrando il rame, potrebbe avere una valida applicazione in campo biotecnologico. Infine è interessante notare che le aldeidi prodotte per ossidazione delle amine sono spesso usate come additivi e aromi nellindustria alimentare e come profumatori e insetticidi nellindustria chimica. (literal)
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
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- 1 LIMA, Bioindustry Park del Canavese s.p.a., Colleretto Giacosa (TO);
2 Dip. Biologia Animale e dell'Uomo, Università di Torino;
3 CNR-ISPA, Torino
4 Dip. Medicina Sperimentale e Scienze Biochimiche, UNIROMA, Tor Vergata. (literal)
- Titolo
- Induction and characterization of a novel amine oxidase from the yeast Kluyveromyces marxianus (literal)
- Abstract
- An amine oxidase from the yeast Kluyveromyces marxianus was induced, purified and completely characterized; it was shown to belong to the class of copper-containing amine oxidases (E.C. 1.4.3.6). The enzyme was induced by putrescine and, very strongly, by copper(II); structural-functional characterization of the enzyme was performed, including determination of molecular weight, glycosylation, copper and TPQ content, isoelectric point, K(M) and k(CAT) (with benzylamine as substrate), pH, temperature and ionic strength effect on catalysis, substrate and inhibitor specificity. A 700 bp clone was isolated containing the cDNA that encodes for the C-terminus of the enzyme; the amino acid sequence deduced (the first available for a benzylamine oxidase from yeast) was compared to that of other copper amine oxidases from microorganisms and higher organisms. From the results obtained, the putrescine/benzylamine oxidase from Kluyveromyces marxianus was found to have a good homology with other enzymes of this class from microorganisms, and particularly with AO I from Aspergillus niger. Nonetheless, some features resulted closer to those of animal amine oxidases and histaminases. Some potential biotechnological applications are proposed. The cDNA Accession No. is AJ320485. Copyright 2003 John Wiley & Sons, Ltd. (literal)
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