Cell cycle-dependent phosphorylation of human DNA ligase I at the cyclin-dependent kinase sites (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Cell cycle-dependent phosphorylation of human DNA ligase I at the cyclin-dependent kinase sites (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Ferrari G, Rossi R, Arosio D, Vindigni A, Biamonti G, Montecucco A. (2003)
    Cell cycle-dependent phosphorylation of human DNA ligase I at the cyclin-dependent kinase sites
    in The Journal of biological chemistry (Print)
    (literal)
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  • Ferrari G, Rossi R, Arosio D, Vindigni A, Biamonti G, Montecucco A. (literal)
Pagina inizio
  • 37761 (literal)
Pagina fine
  • 37767 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 278 (literal)
Rivista
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#note
  • Impact Factor: 6.482 (literal)
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  • In questa pubblicazione viene analizzata la fosforilazione della DNA ligasi I umana, uno degli enzimi coinvolti nella replicazione. L’analisi riporta: 1) l’identificazione degli amino acidi fosforilati in vivo 2) la dimostrazione che questi amino acidi vengono fosforilati in maniera sequenziale durante il ciclo cellulare da parte di chinasi ciclina dipendente 3) la dimostrazione che la fosforilazione regola il reclutamento della DNA ligasi I nei comparti sub-nucleari (replication factories) in cui avviene la replicazione del DNA. La collaborazione con Arosio e Vindigni ha permesso di identificare tramite electrospray mass spectrometry i residui fosforilati della DNA ligasi immunoprecipitata da cellule HeLa sincronizzate in diversi momenti del ciclo cellulare. L'enzima e' stato immunopurificato nel nostro laboratorio. Un'analisi cosi' dettagliata e' stata ottentuta solo per altri due enzimi replicativi (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
  • PubMe (literal)
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  • Ferrari G, Rossi R, Biamonti G, Montecucco A. Istituto di Genetica Molecolare del CNR. Pavia; Arosio D, Vindigni A International Center for Genetic Engineering and Biotechnology. Trieste (literal)
Titolo
  • Cell cycle-dependent phosphorylation of human DNA ligase I at the cyclin-dependent kinase sites (literal)
Abstract
  • We have described previously that, during S-phase, human DNA ligase I is phosphorylated on Ser66, a casein kinase II site. Here we investigate the phosphorylation status of DNA ligase I during the cell cycle by gel shift analysis and electrospray mass spectrometry. We show that three residues (Ser51, Ser76, and Ser91), which are part of cyclin-dependent kinase sites, are phosphorylated in a cell cycle-dependent manner. Phosphorylation of Ser91 occurs at G1/S transition and depends on a cyclin binding site in the C-terminal part of the protein. This modification is required for the ensuing phosphorylation of Ser76 detectable in G2/M extracts. The substitution of serines at positions 51, 66, 76, and 91 with aspartic acid to mimic the phosphorylated enzyme hampers the association of DNA ligase I with the replication foci. We suggest that the phosphorylation of DNA ligase I and possibly other replicative enzymes is part of the mechanism that directs the disassembly of the replication machinery at the completion of S-phase. (literal)
Prodotto di
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