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Structural features of Apramycin bound at the bacterial ribosome A site as detected by NMR and CD spectroscopy. (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Structural features of Apramycin bound at the bacterial ribosome A site as detected by NMR and CD spectroscopy. (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2010-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Alternative label
Balenci D., D'Amelio N., Gaggelli N., Cellai L., Molteni E., Valensin G. (2010)
Structural features of Apramycin bound at the bacterial ribosome A site as detected by NMR and CD spectroscopy.
in ChemBioChem (Print)
(literal)
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- Balenci D., D'Amelio N., Gaggelli N., Cellai L., Molteni E., Valensin G. (literal)
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- Rivista
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
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- Dr. D. Balenci, Dr. N. DÂ’Amelio, Prof. E. Gaggelli, Dr. N. Gaggelli,
Dr. E. Molteni, Prof. G. Valensin Department of Chemistry, University of Siena.
Dr. L. Cellai Istituto di Cristallografia, CNR
Dr. N. DÂ’Amelio Imaging S.p.A. (literal)
- Titolo
- Structural features of Apramycin bound at the bacterial ribosome A site as detected by NMR and CD spectroscopy. (literal)
- Abstract
- Transferred-NOE and CD techniques were found to provide a very convenient method for investigating the solution structure of kanamycin A interacting
with a ribosomal A-site fragment. (literal)
- Prodotto di
- Autore CNR
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