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A molecular dynamics study on the conformational stability of PrP 180-193 helix II prion fragment (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- A molecular dynamics study on the conformational stability of PrP 180-193 helix II prion fragment (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2004-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1016/j.cplett.2004.04.076 (literal)
- Alternative label
M. Pappalardo a, D. Milardi b, C. La Rosa a, C. Zannoni c, E. Rizzarelli a,b, D. Grasso a,* (2004)
A molecular dynamics study on the conformational stability of PrP 180-193 helix II prion fragment
in Chemical physics letters (Print)
(literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- M. Pappalardo a, D. Milardi b, C. La Rosa a, C. Zannoni c, E. Rizzarelli a,b, D. Grasso a,* (literal)
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- Pagina fine
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- Rivista
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
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- a Dipartimento di Scienze Chimiche, Universita' di Catania, Viale Andrea Doria 6, 95125 Catania, Italy
b Istituto CNR di Biostrutture e Bioimmagini - Sezione di Catania, Viale Andrea Doria 6, 95125 Catania, Italy
c Dipartimento di Chimica Fisica ed Inorganica, Università di Bologna, Viale Risorgimento 4, 40136 Bologna, Italy (literal)
- Titolo
- A molecular dynamics study on the conformational stability of PrP 180-193 helix II prion fragment (literal)
- Abstract
- Molecular dynamics of PrP 180-193 has allowed us to investigate the stability of the alpha-helical conformation of the zwitterionic peptide (L-1) and the neutralized (L-2). In water, the helical structure of L-1 is unstable; in L-2, the alpha-helix breaks up in the middle at Gln186, and the two resulting connected helices are stable. The hydrophobic enviroment decreases the stability of the helical structure of L-1, this effect is more evident for L-2 for which the unfolding of the C-terminus is followed by the formation of an intramolecular hydrogen bond connecting His(187) with Thr(191). (literal)
- Prodotto di
- Autore CNR
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