Transgenic chloroplasts are efficient sites for high-yield production of the vaccinia virus envelope protein A27L in plant cells. (Articolo in rivista)

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  • Transgenic chloroplasts are efficient sites for high-yield production of the vaccinia virus envelope protein A27L in plant cells. (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2009-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
  • 10.1111/j.1467-7652.2009.00425.x (literal)
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  • Rigano M.M., Manna C., Giulini A., Pedrazzini E., Capobianchi M, Castilletti C., Di Caro A., Ippolito G., Beggio P., De Giuli Morghen C., Monti L., Vitale A., Cardi T. (2009)
    Transgenic chloroplasts are efficient sites for high-yield production of the vaccinia virus envelope protein A27L in plant cells.
    in Plant biotechnology journal (Print)
    (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
  • Rigano M.M., Manna C., Giulini A., Pedrazzini E., Capobianchi M, Castilletti C., Di Caro A., Ippolito G., Beggio P., De Giuli Morghen C., Monti L., Vitale A., Cardi T. (literal)
Pagina inizio
  • 577 (literal)
Pagina fine
  • 591 (literal)
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  • I risultati mostrano che l’espressione in cloroplasti trasplastomici è adatta alla produzione su larga scala e a costi contenuti di questo antigene del virus del vaiolo. (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 7 (literal)
Rivista
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#note
  • DOI 10.1111/j.1467-7652.2009.00425.x La rivista su cui l'articolo è stato pubblicato ha fattore d'impatto 4,419 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
  • Al fine di sviluppare un sistema di produzione su larga scala di vaccini ricombinanti in caso di improvvisi episodi epidemici, questo articolo descrive l’espressione della proteina A27L del virus del vaiolo in piante di tabacco, mediante trasformazione del genoma nucleare o plastidico. A27L è una delle principali proteine immunogeniche di questo virus. Nei cloroplasti di piante transplastomiche la proteina si accumula in quantità molto elevate (circa 18% delle proteine totali solubili), circa 500 volte di più che nel citoplasma di piante transgeniche nucleari. La proteina altera la struttura dei cloroplasti e riduce l’accumulo di clorofilla, ma le piante transplastomiche crescono in modo simile a quelle non trasformate e l’accumulo di A27L non declina durante lo sviluppo delle foglie. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • GA, PE, VA: IBBA-CNR; MC, ML, CT: IGV Portici-CNR; RMM: Dept. Soil, Plant, Environmental and Animal Production Sciences, Univ. di Napoli; CM, CC, DCA, IG: National Institute for Infectious Diseases “L. Spallanzani”, Roma; BP, DGM: Dept. Medical Pharmacology, Lab. of Molecular Virology, Univ. Di Milano (literal)
Titolo
  • Transgenic chloroplasts are efficient sites for high-yield production of the vaccinia virus envelope protein A27L in plant cells. (literal)
Abstract
  • Orthopoxviruses (OPV) have recently received increased attention, due to their potential use in bioterrorism and to the occurrence of zoonotic OPV outbreaks, highlighting the need for the development of safe and cost effective vaccines against smallpox and related viruses. In this respect, the production of subunit protein-based vaccines in transgenic plants is an attractive approach. For this purpose, the A27L immunogenic protein of vaccinia virus was expressed in tobacco using stable transformation of the nuclear or plastid genome. The VACV protein was expressed in the stroma of transplastomic plants in soluble form and accumulated to about 18% of total soluble protein (equivalent to ~ 1.7 mg/g fresh weight). This level of A27L accumulation is 500-fold higher than the one in nuclear transformed plants, and did not decline during leaf development. Transplastomic plants had partial reduction in growth and were chlorotic, but reached maturity and set fertile seeds. Analysis by immunofluorescence microscopy indicated altered chlorophyll distribution. Chloroplast-synthesized A27L formed oligomers, suggesting correct folding and quaternary structure, and was recognized by the serum from a patient recently infected by a zoonotic orthopoxvirus. Taken together, these results demonstrate that chloroplasts are an attractive production vehicle for the expression of OPV subunit vaccines. (literal)
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