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Translational fusion of chloroplast-expressed human papillomavirus type 16 L1 capsid protein enhances antigen accumulation in transplastomic tobacco (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Translational fusion of chloroplast-expressed human papillomavirus type 16 L1 capsid protein enhances antigen accumulation in transplastomic tobacco (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2008-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1007/s11248-008-9186-3 (literal)
- Alternative label
Lenzi P., Scotti N., Alagna F., Tornesello M.L., Pompa A., Vitale A., De Stradis A., Monti L., Grillo S., Buonaguro F.M., Maliga P., Cardi T. (2008)
Translational fusion of chloroplast-expressed human papillomavirus type 16 L1 capsid protein enhances antigen accumulation in transplastomic tobacco
in Transgenic research
(literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- Lenzi P., Scotti N., Alagna F., Tornesello M.L., Pompa A., Vitale A., De Stradis A., Monti L., Grillo S., Buonaguro F.M., Maliga P., Cardi T. (literal)
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- Pagina fine
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- Nel nostro laboratorio siamo riusciti ad effettuare esperimenti di pulse-chase della proteina sintetizzata dal genoma plastidico utilizzando protoplasti isolati; abbiamo così determinato che la vita media di L1 nelle foglie di tabacco è superiore alle 8 ore, indicando una stabilità proteica relativamente elevata. (literal)
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- Rivista
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#note
- Il fattore dimpatto JCR più recente di Trangenic Research è 2.532. IMPACT FACTOR 2007: 2.532 (I.F. 2008 non é ancora stato pubblicato dall'ISI WOK ) (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
- Il lavoro descrive una strategia per esprimere in piante e a livelli elevati la proteina L1 del virus del papilloma umano, uno dei principali agenti che causano il tumore del collo dellutero. La proteina L1 è un candidato per la produzione di vaccino contro questo patogeno. La proteina è stata prodotta in piante transplastomiche. Si è verificato che la presenza di una sequenza 5 non tradotta e di una breve sequenza aminoacidica N-terminale derivata da un gene plastidico aumentano laccumulo della proteina ricombinante. (literal)
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
- CNR-IGV, Institute of Plant Genetics-Research Division Portici, via Università 133, 80055 Portici, Italy
Waksman Institute of Microbiology, Rutgers, The State University of New Jersey, 190 Frelinghuysen Road, Piscataway, NJ 08854-8020, USA
Viral Oncogenesis and Immunotherapy, Department of Experimental Oncology, Istituto Nazionale Tumori Fondazione Senatore G. Pascale, Via M. Semmola n.1, 80131 Napoli, Italy
CNR-IBBA, Istituto di Biologia e Biotecnologia Agraria, via Bassini 15, 20133 Milano, Italy
CNR-IVV, Institute of Plant Virology, Via Amendola 165/A, 70126 Bari, Italy
Received: 29 January 2008 Accepted: 29 April 2008 Published online: 20 May 2008 (literal)
- Titolo
- Translational fusion of chloroplast-expressed human papillomavirus type 16 L1 capsid protein enhances antigen accumulation in transplastomic tobacco (literal)
- Abstract
- Human Papillomavirus (HPV) is the causal agent of cervical cancer, one of the most common causes of death for women. The major capsid L1 protein self-assembles in Virus Like Particles (VLPs), which are highly immunogenic and suitable for vaccine production. In this study, a plastid transformation approach was assessed in order to produce a plant-based HPV-16 L1 vaccine. Transplastomic plants were obtained after transformation with vectors carrying a chimeric gene encoding the L1 protein either as the native viral (L1v gene) or a synthetic sequence optimized for expression in plant plastids (L1pt gene) under control of plastid expression signals. The L1 mRNA was detected in plastids and the L1 antigen accumulated up to 1.5% total leaf proteins only when vectors included the 52-UTR and a short N-terminal coding segment (Downstream Box) of a plastid gene. The half-life of the engineered L1 protein, determined by pulse-chase experiments, is at least 8 h. Formation of immunogenic VLPs in chloroplasts was confirmed by capture ELISA assay using antibodies recognizing conformational epitopes and by electron microscopy. (literal)
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