Affinity capillary electrophoresis study of the linkage existing between proton and zinc ion binding to bacitracin A1. (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• Affinity capillary electrophoresis study of the linkage existing between proton and zinc ion binding to bacitracin A1. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Castagnola M. 1, Rossetti D.V. 2, Inzitari R. 3, Vitali A. 4, Lupi A.5, Zuppi C.6, Cabras T.7, Fadda M.B.8, Petruzzelli R.9, Giardina B.10, Messana I.11. (2003)
  Affinity capillary electrophoresis study of the linkage existing between proton and zinc ion binding to bacitracin A1.
  in Electrophoresis (Weinh., Print)
  (literal)

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• Castagnola M. 1, Rossetti D.V. 2, Inzitari R. 3, Vitali A. 4, Lupi A.5, Zuppi C.6, Cabras T.7, Fadda M.B.8, Petruzzelli R.9, Giardina B.10, Messana I.11. (literal)

Pagina inizio

• 801 (literal)

Pagina fine

• 807 (literal)

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• Electrophoresis ha un impact factor di 4,325 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 24 (literal)

Rivista

• Electrophoresis (Rivista)

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• Le Bacitracine sono una classe di dodecapeptidi macrociclici prodotti da Bacillus subtilis e B. licheniformis, strutturalmente correlati tra loro e dotati di attività antibiotica nei confronti di organismi gram-positivi. Le bacitracine non sono un prodotto di sintesi ribosomiale, ma derivano dall’assemblaggio di differenti frammenti, mostrando di conseguenza caratteristiche strutturali inusuali, come la presenza di quattro D-aminoacidi, un anello macrociclico derivante da un legame amidico tra e-NH della Lys-6 e il C-terminale della Asn-12, e un anello tiazolinico derivante dalla ciclizzazione della cisteina laterale. Le basi molecolari dell’attività microbicida delle bacitracine non è ancora completamente nota, ma gli ioni divalenti (come lo Zn++) sembrano svolgere un ruolo fondamentale per la loro attività, ed in particolare nella inibizione della sintesi della parete cellulare dei batteri gram-positivi. Il nostro studio si è quindi indirizzato nel comprendere i meccanismi di interazione tra la Bacitracina I e lo Zn++ e le eventuali modifiche fisico-chimiche del peptide da essa risultanti. (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• 1,2,3,6,10 Uni Cattolica RM, 7,8,11 Uni Cagliari, 9 Uni Chieti, 4,5 CNR (literal)

Titolo

• Affinity capillary electrophoresis study of the linkage existing between proton and zinc ion binding to bacitracin A1. (literal)

Prodotto di

• Istituto di chimica del riconoscimento molecolare (ICRM) (Istituto)

Autore CNR

• ALESSANDRO LUPI (Persona)
• ALBERTO VITALI (Persona)

Insieme di parole chiave

• Keywords of "Affinity capillary electrophoresis study of the linkage existing between proton and zinc ion binding to bacitracin A1." (Insieme di parole chiave)

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Autore CNR di

• ALBERTO VITALI (Persona)
• ALESSANDRO LUPI (Persona)

Prodotto

• Istituto di chimica del riconoscimento molecolare (ICRM) (Istituto)

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• Electrophoresis (Rivista)

Insieme di parole chiave di

• Keywords of "Affinity capillary electrophoresis study of the linkage existing between proton and zinc ion binding to bacitracin A1." (Insieme di parole chiave)