Structural-functional characterisation of the cathodic haemoglobin of the conger eel Conger conger: molecular modelling study of an additional phosphate-binding site. (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• Structural-functional characterisation of the cathodic haemoglobin of the conger eel Conger conger: molecular modelling study of an additional phosphate-binding site. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Pellegrini M.1, Giardina B.2, Verde C.3, Carratore V.3, Olianas A.1, Sollai L.1, Sanna M.T.1, Castagnola M.2, di Prisco G.3 Pellegrini M., Giardina B., Verde C., Carratore V., Olianas A., Sollai L., Sanna M.T., Castagnola M., di Prisco G (2003)
  Structural-functional characterisation of the cathodic haemoglobin of the conger eel Conger conger: molecular modelling study of an additional phosphate-binding site.
  in Biochemical journal (Lond., 1984)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Pellegrini M.1, Giardina B.2, Verde C.3, Carratore V.3, Olianas A.1, Sollai L.1, Sanna M.T.1, Castagnola M.2, di Prisco G.3 Pellegrini M., Giardina B., Verde C., Carratore V., Olianas A., Sollai L., Sanna M.T., Castagnola M., di Prisco G (literal)

Pagina inizio

• 679 (literal)

Pagina fine

• 686 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#altreInformazioni

• Nonostante siano state caratterizzate molte emoglobine di teleosteo, nessuna teoria unificante è stata postulata per spiegare il significato della presenza di molteplicità di differenti componenti. Sicuramente le particolari proprietà funzionali (effetto Bohr “reverse”) della Hb di C. conger che costituisce il 20 % dell’emolisato sono state spiegate nel lavoro citato sulla base di alcune sostituzioni non-conservative della struttura primaria che aiutano a comprendere la relazione struttura e funzione delle emoglobine e più in generale delle proteine. Impact Factor 4.326. (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 372 (literal)

Rivista

• Biochemical journal (Rivista)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto

• Il sistema di trasporto dell’ossigeno del Conger conger è costituito da tre componenti di cui il catodico costituisce il 20% dell’emolisato. L’emoglobina (Hb) catodica del C. conger in assenza dei suoi effettori fisiologici presenta alta affinità di legame dell’ossigeno, scarsa cooperatività di legame ed il cosiddetto effetto Bohr “reverse”. L’aggiunta di concentrazioni saturanti dell’organofosfato GTP ripristina un normale effetto Bohr determinando una diminuzione dell’affinità di legame dell’ossigeno a bassi valori di pH. Mediante modellistica molecolare è stato possibile identificare nella struttura della Hb di C. conger due indipendenti siti di legame dell’organofosfato. (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• 1 Uni Cagliari, 2 Uni Cattolica Roma, 3 CNR (literal)

Titolo

• Structural-functional characterisation of the cathodic haemoglobin of the conger eel Conger conger: molecular modelling study of an additional phosphate-binding site. (literal)

Abstract

• The Conger conger (conger eel) haemoglobin (Hb) system is made of three components, one of which, the so-called cathodic Hb, representing approx. 20% of the total pigment, has been purified and characterized from both a structural and functional point of view. Stripped Hb showed a reverse Bohr effect, high oxygen affinity and slightly low cooperativity in the absence of any effector. Addition of saturating GTP strongly influences the pH dependence of the oxygen affinity, since the reverse Bohr effect, observed under stripped conditions, is converted into a small normal Bohr effect. A further investigation of the GTP effect on oxygen affinity, carried out by fitting its titration curve, demonstrated the presence of two independent binding sites. Therefore, on the basis of the amino acid sequence of the alpha- and beta-chains, which have been determined, a computer modelling study has been performed. The data suggest that C. conger cathodic Hb may bind organic phosphates at two distinct binding sites located along the central cavity of the tetramer by hydrogen bonds and/or electrostatic interactions with amino acid residues of both chains, which have been identified. Among these residues, the two Lys-á(G6) (where the letter refers to the haemoglobin helix and the number to the amino acid position in the helix) appear to have a key role in the GTP movement from the external binding region to the internal central cavity of the tetrameric molecule. (literal)

Prodotto di

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)
• Istituto di chimica del riconoscimento molecolare (ICRM) (Istituto)

Autore CNR

• GUIDO DI PRISCO (Unità di personale interno)
• VITALE CARRATORE (Persona)
• VINCENZA VERDE (Unità di personale interno)

Insieme di parole chiave

• Parole chiave di "Structural-functional characterisation of the cathodic haemoglobin of the conger eel Conger conger: molecular modelling study of an additional phosphate-binding site." (Insieme di parole chiave)

Incoming links:

Autore CNR di

• VITALE CARRATORE (Persona)
• VINCENZA VERDE (Unità di personale interno)
• GUIDO DI PRISCO (Unità di personale interno)

Prodotto

• Istituto di chimica del riconoscimento molecolare (ICRM) (Istituto)
• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• Biochemical journal (Rivista)

Insieme di parole chiave di

• Parole chiave di "Structural-functional characterisation of the cathodic haemoglobin of the conger eel Conger conger: molecular modelling study of an additional phosphate-binding site." (Insieme di parole chiave)