Protein domains involved in assembly in the endoplasmic reticulum promote vacuolar delivery when fused to secretory GFP, indicating a protein quality control pathway for degradation in the plant vacuole (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Protein domains involved in assembly in the endoplasmic reticulum promote vacuolar delivery when fused to secretory GFP, indicating a protein quality control pathway for degradation in the plant vacuole (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2008-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
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  • 10.1093/mp/ssn066 (literal)
Alternative label
  • Foresti O., De Marchis F., de Virgilio M., Klein E.M., Arcioni S., Bellucci M., and Vitale A. (2008)
    Protein domains involved in assembly in the endoplasmic reticulum promote vacuolar delivery when fused to secretory GFP, indicating a protein quality control pathway for degradation in the plant vacuole
    in Molecular Plant (Print)
    (literal)
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  • Foresti O., De Marchis F., de Virgilio M., Klein E.M., Arcioni S., Bellucci M., and Vitale A. (literal)
Pagina inizio
  • 1067 (literal)
Pagina fine
  • 1076 (literal)
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  • L’identificazione dei meccanismi di riconoscimento e degradazione delle proteine con difetti strutturali ha grande importanza sia per comprendere la biologia delle cellule eucariotiche, sia per la produzione di proteine eterologhe a fini biotecnologici. Queste ricerche sono state svolte all’interno dei progetti europei Biointeractions (http://www.unine.ch/bota/bioch/biointer.html) e Pharma-Planta (www.pharma-planta.org). (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 1 (literal)
Rivista
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  • La rivista è nuova. Il primo numero è del Gennaio 2008, e dunque non ha ancora fattore d’impatto. (literal)
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  • Pubblicazione scientifica. Le proteine di secrezione strutturalmente difettose sono solitamente traslocate dal reticolo endoplasmatico al citosol e poi degradate dal proteasoma, in un processo definito come controllo di qualità. Tale meccanismo evita che proteine con difetti strutturali danneggino le funzioni cellulari, ed è presente in tutte le cellule eucariotiche. Una via di alternativa, che porta alla degradazione nel vacuolo anziché ne citosol, è stata identificata in lievito. Abbiamo studiato, mediante espressione in piante, il destino di due proteine chimeriche incapaci di oligomerizzare malgrado posseggano sequenze normalmente implicate nell’oligomerizzazione di polipeptidi. Le due proteine sono indirizzate al vacuolo e frammentate. I nostri risultati indicano che anche le cellule vegetali posseggono un meccanismo di controllo di qualità della via di secrezione che coinvolge il trasporto di proteine difettose al vacuolo. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • FO, dVM, KEM, VA - IBBA-CNR, Milano; DMF, AS, BM - IBBA-CNR, Perugia (literal)
Titolo
  • Protein domains involved in assembly in the endoplasmic reticulum promote vacuolar delivery when fused to secretory GFP, indicating a protein quality control pathway for degradation in the plant vacuole (literal)
Abstract
  • The correct folding and assembly of newly synthesized secretory proteins are monitored by the protein quality control system of the endoplasmic reticulum (ER). Through interactions with chaperones such as the binding protein (BiP) and other folding helpers, quality control favors productive folding and sorts for degradation defective proteins. A major route for quality control degradation identified in yeast, plants and animals is constituted by retrotranslocation from the ER to the cytosol and subsequent disposal by the ubiquitin/proteasome system, but alternative routes involving the vacuole have been identified in yeast. In this study, we have studied the destiny of sGFP418, a fusion between a secretory form of GFP and a domain of the vacuolar protein phaseolin that is involved in the correct assembly of phaseolin and in BiP recognition of unassembled subunits. We show that sGFP418, despite lacking the phaseolin vacuolar sorting signal, is delivered to the vacuole and fragmented, in a process that is inhibited by the secretory traffic inhibitor brefeldin A. Moreover, a fusion between GFP and a domain of the maize storage protein g-zein involved in zein polymerization also undergoes post-translational fragmentation similar to that of sGFP418. These results show that defective secretory proteins with permanently exposed sequences normally involved in oligomerization can be delivered to the vacuole by secretory traffic. This strongly suggests the existence of a plant vacuolar sorting mechanism devoted to the disposal of defective secretory proteins. (literal)
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