Neuroglobin-prion protein interaction: what's the function? (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• Neuroglobin-prion protein interaction: what's the function? (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2011-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Palladino P, Scaglione GL, Arcovito A, Vitale RM, Amodeo P, Vallone B, Brunori M, Benedetti E, Rossi F. (2011)
  Neuroglobin-prion protein interaction: what's the function?
  in Journal of peptide science (Print)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Palladino P, Scaglione GL, Arcovito A, Vitale RM, Amodeo P, Vallone B, Brunori M, Benedetti E, Rossi F. (literal)

Pagina inizio

• 387 (literal)

Pagina fine

• 391 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 17 (literal)

Rivista

• Journal of peptide science (Rivista)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#note

• DOI: 10.1002/psc.1333. (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Titolo

• Neuroglobin-prion protein interaction: what's the function? (literal)

Abstract

• Neuroglobin and cellular prion protein (PrPC) are expressed in the nervous system and co-localized in the retinal ganglion cell layer. Both proteins do not have an unambiguously assigned function, and it was recently reported that PrPC aggregates rapidly in the presence of neuroglobin, whereas it does not aggregate in the presence of myoglobin, another globin with different tissue specificity. Electrostatic complementarity between the unstructured PrPC N-terminus and neuroglobin has been proposed to mediate this specific interaction. To verify this hypothesis experimentally, we have used a combined approach of automated docking and molecular dynamics (MD) studies carried out on short stretches of prion protein (PrP) N-terminus to identify the minimal electrostatically interacting aminoacidic sequences with neuroglobin. Subsequently, we have performed the synthesis of these peptides by solid phase methods, and we tested their interaction with neuroglobin by surface plasmon resonance (SPR). Preliminary results confirm unequivocally the specific interaction between synthetic PrP peptides and neuroglobin suggesting a crucial role of PrPC positively charged regions in this protein–protein association. (literal)

Prodotto di

• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• VITALE - Caratterizzazione mediante modellazione molecolare e chimica computazionale di proteine isolate da micro-e macro-organismi e di complessi proteina-metaboliti secondari mirati alla progettazione di nuovi analoghi semisintetici (PM.P01.008.005) (Modulo)
• Predizione, progettazione e determinazione strutturale di biomolecole e loro complessi mediante metodi computazionali basati sull'integrazione di dati cristallografici, spettroscopici e biochimici. (PM.P07.005.008) (Modulo)

Autore CNR

• ROSA MARIA VITALE (Persona)
• PIETRO AMODEO (Persona)

Incoming links:

Autore CNR di

• PIETRO AMODEO (Persona)
• ROSA MARIA VITALE (Persona)

Prodotto

• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• VITALE - Caratterizzazione mediante modellazione molecolare e chimica computazionale di proteine isolate da micro-e macro-organismi e di complessi proteina-metaboliti secondari mirati alla progettazione di nuovi analoghi semisintetici (PM.P01.008.005) (Modulo)
• Predizione, progettazione e determinazione strutturale di biomolecole e loro complessi mediante metodi computazionali basati sull'integrazione di dati cristallografici, spettroscopici e biochimici. (PM.P07.005.008) (Modulo)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• Journal of peptide science (Rivista)