Solution structure of a D,L-alternating Oligonorleucine as a Model of Double-Stranded Antiparallel beta-Helix (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Solution structure of a D,L-alternating Oligonorleucine as a Model of Double-Stranded Antiparallel beta-Helix (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Navarro E., Fenude E., Celda B. (2002)
    Solution structure of a D,L-alternating Oligonorleucine as a Model of Double-Stranded Antiparallel beta-Helix
    in Biopolymers (Print)
    (literal)
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  • Navarro E., Fenude E., Celda B. (literal)
Pagina inizio
  • 198 (literal)
Pagina fine
  • 209 (literal)
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  • La struttura ad elica beta(5,6) doppia con le catene peptidiche antiparallele caratterizzata in questo lavoro è depositata nella Protein Data Bank. (literal)
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  • 64 (literal)
Rivista
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  • Il lavoro descrive la caratterizzazione strutturale in soluzione di un oligopeptide sintetico della norleucina (Nle). XVMe è un peptide con quindici residui di Nle a configurazione D,L-alternata con Boc- e -OMe come gruppi di protezione ed un gruppo NMe sul dodicesimo residuo. La struttura tridimensionale di XVMe è stata caratterizzata usando le distanze e gli angoli di legame derivati dagli esperimenti NMR bi-dimensionale in combinazione con calcoli di Dinamica Molecolare e Simulazione Molecolare. Il confronto dei dati NMR con i risultati dei calcoli indica che la conformazione prevalente di XVMe in cloroformio è una beta-elica(5,6) doppia con le catene peptidiche antiparallele. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • Fenude E.- Istituto di Chimica Biomolecolare CNR sezione di Sassari Celda B. & Navarro E. - Dipartimento di Chimica Fisica, Facoltà di Chimica, Università di Valenzia, (Valenzia) Spagna. (literal)
Titolo
  • Solution structure of a D,L-alternating Oligonorleucine as a Model of Double-Stranded Antiparallel beta-Helix (literal)
Abstract
  • Conformational characteristics of alternating D,L linear peptides are of particular interest because of their capacity to form transmembrane channels with different transport properties, as some natural antibiotics do. Single- and double-stranded beta-helical structures are common for alternating D,L peptides. The stability of the beta-helix depends on several structural factors, such as the backbone peptide length, type and position of side chains, and nature of terminal groups. The NMR and molecular dynamics solution conformation of a synthetic alternating D,L-oligopeptide with 15 norleucines (XVMe) has been used as a model to get insight in to the conformational features of double-stranded beta-helix structures. The NH chemical shift values ( NH) and long-range nuclear Overhauser effects (NOE) cross peaks, in particular interstrand connectivities, clearly point to an antiparallel double-stranded beta -helix for the XVMe major conformation in solution. An extensive set of distances (from NOE cross peaks) and H-bonds (from NH) has been included in the molecular dynamics calculations. The experimental NMR data and theoretical calculations clearly indicate that the most probable conformation of XVMe in solution is a double-strand antiparallel 5.6 beta-helix structure. (literal)
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