http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/ID12680

Properties of purified gut trypsin from Helicoverpa zea adapted to proteinase inhibitors (Articolo in rivista)

Type

Label

Properties of purified gut trypsin from Helicoverpa zea adapted to proteinase inhibitors (Articolo in rivista) (literal)

Anno

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

Alternative label

Volpicella M. 1, Ceci L.R. 2, Cordewener J. 3, America T. 3, Gallerani R. 1, Bode W. 4, Jongsma M.A. 3 and Beekwilder J. 3 (2003)
Properties of purified gut trypsin from Helicoverpa zea adapted to proteinase inhibitors
in European journal of biochemistry (Print)
(literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

Volpicella M. 1, Ceci L.R. 2, Cordewener J. 3, America T. 3, Gallerani R. 1, Bode W. 4, Jongsma M.A. 3 and Beekwilder J. 3 (literal)

Pagina inizio

Pagina fine

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#altreInformazioni

Il lavoro costituisce il punto di arrivo di una complessa attività di ricerca condotta nell'ambito di un progetto finanziato dalla Unione Europea, in cui si sono incontrate competenze specifiche e complementari. Il lavoro dei diversi gruppi di ricerca coinvolti ha portato a numerose pubblicazioni scientifiche nel periodo 2001-2003, cinque delle quali coinvolgono ricercatori dell'IBBE. (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

Rivista

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto

Il lavoro descrive la prima purificazione di proteasi da intestino di insetto realizzata mediante cromatografia di affinità, utilizzando un inibitore di proteasi come ligando. Con tale tecnica è stato possibile isolare due specifiche proteasi, una sensibile e l'altra insensibile all'azione degli inibitori di proteasi, caratterizzarle dal punto di vista biochimico e strutturale, e studiarne le specifiche caratteristiche. (literal)

Note

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

1- Dip. Biochimica e Biologia Molecolare, Uni Bari; 2- Ist. Biomembrane e Bioenergetica, CNR, Bari; 3- Plant Research International, Wageningen, the Netherlands; 4- Max-Planck-Institut für Biochemie, München, Germany (literal)

Titolo

Properties of purified gut trypsin from Helicoverpa zea adapted to proteinase inhibitors (literal)

Abstract

Pest insects such as Helicoverpa spp. frequently feed on plants expressing protease inhibitors. Apparently, their digestive system can adapt to the presence of protease inhibitors. To study this, a trypsin enzyme was purified from the gut of insects that were raised on an inhibitor-containing diet. The amino-acid sequence of this enzyme was analysed by tandem MS, which allowed assignment of 66% of the mature protein amino acid sequence. This trypsin, called HzTrypsin-S, corresponded to a known cDNA sequence from Helicoverpa. The amino acid sequence is closely related (76% identical) to that of a trypsin, HzTrypsin-C, which was purified and identified in a similar way from insects raised on a diet without additional inhibitor. The digestive properties of HzTrypsin-S and HzTrypsin-C were compared. Both trypsins appeared to be equally efficient in degrading protein. Four typical plant inhibitors were tested in enzymatic measurements. HzTrypsin-S could not be inhibited by > 1000-fold molar excess of any of these. The same inhibitors inhibited HzTrypsin-C with apparent equilibrium dissociation constants ranging from 1 nm to 30 nm. Thus, HzTrypsin-S seems to allow the insect to overcome different defensive proteinase inhibitors in plants. (literal)

Prodotto di