Endoplasmic reticulum-associated degradation of ricin A chain has unique and plant-specific features. (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Endoplasmic reticulum-associated degradation of ricin A chain has unique and plant-specific features. (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2005-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
  • 10.1104/pp.104.055434 (literal)
Alternative label
  • Di Cola A., Frigerio L., Lord J.M., Roberts L.M., Ceriotti A. (2005)
    Endoplasmic reticulum-associated degradation of ricin A chain has unique and plant-specific features.
    in Plant physiology (Bethesda)
    (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
  • Di Cola A., Frigerio L., Lord J.M., Roberts L.M., Ceriotti A. (literal)
Pagina inizio
  • 287 (literal)
Pagina fine
  • 296 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 137 (literal)
Rivista
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#note
  • La rivista su cui l'articolo è stato pubblicato è fra le più importanti riviste scientifiche di biologia delle piante e ha fattore d'impatto 5,881 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
  • La degradazione delle proteine svolge diversi ruoli nella cellula vegetale, fra i quali quello di eliminare proteine difettose e quello di regolare importanti funzioni cellulari. Mentre i meccanismi di degradazione delle proteine citosoliche sono stati studiati in un certo dettaglio, ancora poco si sa dei meccanismi di degradazione delle proteine ritenute nel reticolo endoplasmatico delle piante. I risultati presentati in questo articolo riguardano la degradazione della catena A di ricina (RTA), una proteina inattivatrice dei ribosomi. La catena A di ricina, in assenza della catena B, è degradata dal proteasoma dopo essere stata retro-traslocata dal reticolo endoplasmatico al citosol e fornisce quindi un modello per lo studio dei processi di retro-traslocazione e degradazione. Molte proteine destinate alla degradazione da parte del proteasoma sono poli-ubiquitinate su residui di lisina. Questo lavoro mostra che la stabilità di RTA retro-traslocata dal reticolo endoplasmatico delle piante al citosol è dipendente dal numero di residui di lisina presenti nel polipeptide, e quindi, probabilmente dalla poli-ubiquitinazione. Al contrario, la retro-traslocazione di RTA non è influenzata dal numero dei residui di lisina, suggerendo che questo processo non sia dipendente dalla poli-ubiquitinazione. I risultati hanno diverse implicazioni sui meccanismi generali di degradazione delle proteine ritenute nel reticolo endoplasmatico delle piante. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
  • DCA, LF, LJM, RLM: Department of Biological Sciences, University of Warwick, U.K 1, CA: CNR- Consiglio Nazionale delle Ricerche, Istituto di Biologia e Biotecnologia Agraria (literal)
Titolo
  • Endoplasmic reticulum-associated degradation of ricin A chain has unique and plant-specific features. (literal)
Abstract
  • Proteins that fail to fold in the endoplasmic reticulum (ER), or that cannot find a pattern for assembly, are often disposed by a process named ER-associated degradation (ERAD) and that involves transport of the substrate protein across the ER membrane (dislocation) followed by rapid proteasome-mediated proteolysis. Different ERAD substrates have been shown to be ubiquitinated during or soon after dislocation, and an active ubiquitination machinery has been found to be required for the dislocation of certain defective proteins. We have previously shown that, when expressed in tobacco protoplasts, the A chain of the heterodimeric toxin ricin is degraded by a pathway that closely resembles ERAD, but that is characterised by an unusual uncoupling between the dislocation and the degradation steps. Since lysine residues are a major target for ubiquitination, we have investigated the effects of changing the lysine content on the retrotranslocation and degradation of ricin A chain in tobacco protoplasts. Here we show that modulating the number of lysine residues does not affect recognition events within the ER lumen, nor the transport of the protein from this compartment to the cytosol. Rather, the introduced modifications have a clear impact on the degradation of the dislocated protein. While the substitution of the two lysine residues present in ricin A chain with arginine slowed down degradation, the introduction of four extra lysyl residues had an opposite effect, and converted ricin A chain to a standard ERAD substrate that is disposed via a process in which dislocation and degradation steps are tightly coupled. (literal)
Prodotto di
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