A phaseolin domain directly involved in trimer assembly is a BiP binding determinant (Articolo in rivista)

Type
Label
  • A phaseolin domain directly involved in trimer assembly is a BiP binding determinant (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
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  • Foresti O., Frigerio L., Holkeri H., de Virgilio M., Vavassori S., Vitale A. (2003)
    A phaseolin domain directly involved in trimer assembly is a BiP binding determinant
    in The Plant cell
    (literal)
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  • Foresti O., Frigerio L., Holkeri H., de Virgilio M., Vavassori S., Vitale A. (literal)
Pagina inizio
  • 2464 (literal)
Pagina fine
  • 2475 (literal)
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  • La rivista su cui l'articolo è stato pubblicato è la più importante rivista scientifica di biologia delle piante e ha fattore d'impatto 10,751. I chaperones molecolari hanno grande importanza biotecnologica poichè una loro sovraespressione mediante ingegneria genetica può favorire la sintesi proteica. (literal)
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  • 15 (literal)
Rivista
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  • Le proteine neosintetizzate possono formare aggregati irreversibili durante il ripiegamento del polipeptide o l'assemblaggio di subunità. I chaperones molecolari evitano l’aggregazione, associandosi in modo transiente ai polipeptidi neosintetizzati, e sono dunque fondamentali per la vita delle cellule. Per la loro funzione, i chaperones molecolari devono essere molto promiscui nelle loro associazioni ma allo stempo devono accuratamente discriminare fra proteine non ancora ripiegate e proteine che hanno già raggiunto la corretta conformazione. BiP è il principale chaperone molecolare del reticolo endoplasmatico. Studi di affinità in vitro per peptidi sintetici hanno dimostrato che BiP riconosce sequenze arricchite in aminoacidi idrofobici, probabilmente esposte in un polipeptide non ancora ripiegato. Tuttavia vi sono poche informazioni sulle sequenze riconosciute da BiP in vivo in vere proteine. Utilizzando come modello la principale proteina di riserva di fagiolo, faseolina (una proteina omotrimerica), abbiamo dimostrato che uno dei domini direttamente implicato nell’interazione fra monomeri è anche un sito di riconoscimento per BiP in vivo. Dunque BiP riconosce una sequenza che è esposta solo nei monomeri non ancora assemblati ed è mascherata dal corretto assemblaggio di faseolina. Il nostro è lo studio finora più dettagliato sulle capacità di riconoscimento di BiP in vivo e indica che BiP riconosce le stesse sequenze che sono mascherate dall’assemblaggio proteico. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • 1 CNR (IBBA) 2 University of Warwick (literal)
Titolo
  • A phaseolin domain directly involved in trimer assembly is a BiP binding determinant (literal)
Abstract
  • The binding protein (BiP; a member of the heat-shock 70 family) is a major chaperone of the endoplasmic reticulum (ER). Interactions with BiP are believed to inhibit unproductive aggregation of newly synthesized secretory proteins during folding and assembly. In vitro, BiP has a preference for peptide sequences enriched in hydrophobic amino acids, which are expected to be exposed only in folding and assembly intermediates or in defective proteins. However, direct information regarding sequences recognized in vivo by BiP on real proteins is very limited. We have shown previously that newly synthesized monomers of the homotrimeric storage protein phaseolin associate with BiP and that phaseolin trimerization in the ER abolishes such interactions. Using different phaseolin constructs and green fluorescent protein (GFP) fusion proteins, we show here that one of the two alpha-helical regions of polypeptide contact in phaseolin trimers (35 amino acids located close to the C terminus and containing three potential BiP binding sites) effectively promotes BiP association with phaseolin and with secretory GFP fusions expressed in transgenic tobacco or in transfected protoplasts. We also show that overexpressed BiP transiently sequesters phaseolin polypeptides. We conclude that one of the regions of monomer contact is a BiP binding determinant and suggest that during the synthesis of phaseolin, the association with BiP and trimer formation are competing events. Finally, we show that the other, internal region of contact between monomers is necessary for phaseolin assembly in vivo and contains one potential BiP binding site. (literal)
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