Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (PM.P07.011.002)
- Type
- Modulo (Classe)
- Label
- Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (PM.P07.011.002) (literal)
- Prodotto
- Neutron crystallographic analysis: more accurate and complete structures for biological macromoleculs (Abstract/Poster in convegno) (http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/TIPO1304)
- High hydrostatic pressure-induced conformational changes in protein disulfide oxidoreductase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus. A Fourier-transform infrared spectroscopic study (Articolo in rivista) (Prodotto della ricerca)
- EDM-DEDM and protein crystal structure solution (Articolo in rivista) (http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/TIPO1101)
- Distribuzione dei pacchetti software Sir2008, Il Milione, Expo2009, QualX, Quanto a istituzioni scientifiche nazionali e internazionali (Risultati di valorizzazione applicativa) (http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/TIPO1724)
- New computational tools for H/D determination in macromolecular structures from neutron data (Articolo in rivista) (Prodotto della ricerca)
- New development in IL MILIONE package: two computational tools for H/D determination in protein structures fron neutron data (Comunicazione a convegno) (Prodotto della ricerca)
- A novel class of protease targets of phosphatidylethanolamine-binding proteins (PEBP): a study of the acylpeptide hydrolase and the PEBP inhibitor from the archaeon Sulfolobus solfataricus (Articolo in rivista) (Prodotto della ricerca)
- Codice
- PM.P07.011.002 (literal)
- Anno di chiusura previsto
- 2010-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Istituto esecutore
- Institute of Crystallography (IC) (Istituto)
- Primo anno di attività
- 2009-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Abstract
- Metodologie cristallografiche originali e/o consolidate verranno sviluppate e/o utilizzate, anche in combinazione, per trattare dati di diffrazione di neutroni, finalizzate a determinare o completare la struttura delle biomolecole. Saranno svolte le seguenti attività: 1)formulazione ed implementazione di nuovi algoritmi per determinare la posizione degli atomi di idrogeno e deuterio in strutture macromolecolari sfruttando dati di diffrazione di neutroni; 2)adattamento di consolidate metodologie cristallografiche utilizzate per dati di diffrazione di raggi X quali quelle ab-inito, SIR/MIR (con uso del derivato isomorfo), SAD/MAD (con uso della diffusione anomala) e Molecular Replacement (con uso del modello omologo), al problema della fase in cristallografia delle biomolecole usando la diffrazione di neutroni; 3)sviluppo di procedure in grado di utilizzare in maniera sinergica i dati di diffrazione di raggi X e quelli di neutroni per la risoluzione strutturale; 4)ricerca di sinergie tra i metodi cristallografici e le tecniche computazionali sviluppate per simulare e/o prevedere le caratteristiche di sistemi complessi, identificate con il nome di modellistica computazionale. (literal)
- Nome
- Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (literal)
- Descrizione
- Descrizione dello stato di avanzamento delle attività del modulo "Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (PM.P07.011.002)" (Descrizione stato avanzamento attività)
- Descrizione del modulo "Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (PM.P07.011.002)" (Descrizione modulo)
- Descrizione collaborazioni del modulo "Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (PM.P07.011.002)" (Descrizione collaborazioni)
- Modulo di
- Gestore
- DRITAN SILIQI (Unità di personale interno)
Incoming links:
- Modulo
- Istituto esecutore di
- Institute of Crystallography (IC) (Istituto)
- Gestore di
- DRITAN SILIQI (Unità di personale interno)
- Descrizione di
- Descrizione del modulo "Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (PM.P07.011.002)" (Descrizione modulo)
- Descrizione dello stato di avanzamento delle attività del modulo "Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (PM.P07.011.002)" (Descrizione stato avanzamento attività)
- Descrizione collaborazioni del modulo "Sviluppo e applicazione di metodologie computazionali per la determinazione strutturale di biomolecole mediante diffrazione di neutroni (PM.P07.011.002)" (Descrizione collaborazioni)
- Prodotto di
- A novel class of protease targets of phosphatidylethanolamine-binding proteins (PEBP): a study of the acylpeptide hydrolase and the PEBP inhibitor from the archaeon Sulfolobus solfataricus (Articolo in rivista) (Prodotto della ricerca)
- EDM-DEDM and protein crystal structure solution (Articolo in rivista) (http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/TIPO1101)
- New computational tools for H/D determination in macromolecular structures from neutron data (Articolo in rivista) (Prodotto della ricerca)
- Neutron crystallographic analysis: more accurate and complete structures for biological macromoleculs (Abstract/Poster in convegno) (http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/TIPO1304)
- New development in IL MILIONE package: two computational tools for H/D determination in protein structures fron neutron data (Comunicazione a convegno) (Prodotto della ricerca)
- Distribuzione dei pacchetti software Sir2008, Il Milione, Expo2009, QualX, Quanto a istituzioni scientifiche nazionali e internazionali (Risultati di valorizzazione applicativa) (http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/TIPO1724)
- High hydrostatic pressure-induced conformational changes in protein disulfide oxidoreductase from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus furiosus. A Fourier-transform infrared spectroscopic study (Articolo in rivista) (Prodotto della ricerca)