Homologous versus heterologous interactions in the pore of bicomponent staphylococcal g -hemolysins. (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• Homologous versus heterologous interactions in the pore of bicomponent staphylococcal g -hemolysins. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2006-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1042/BJ20051210 (literal)

Alternative label

• Gabriella VIERO;*2 Romina CUNACCIA;*2 Gilles PREVOST;+ Sandra WERNER;+3 Henri MONTEIL;+ Daniel KELLER;+ Olivier JOUBERT;+ Gianfranco MENESTRINA;* and Mauro DALLA SERRA;*4 (2006)
  Homologous versus heterologous interactions in the pore of bicomponent staphylococcal g -hemolysins.
  in Biochemical journal (Lond., 1984)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Gabriella VIERO;*2 Romina CUNACCIA;*2 Gilles PREVOST;+ Sandra WERNER;+3 Henri MONTEIL;+ Daniel KELLER;+ Olivier JOUBERT;+ Gianfranco MENESTRINA;* and Mauro DALLA SERRA;*4 (literal)

Pagina inizio

• 217 (literal)

Pagina fine

• 225 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 394 (literal)

Rivista

• Biochemical journal (Rivista)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• *Istituto Trentino di Cultura (ITC) and Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR), Istituto di Biofisica, Sezione di Trento, Via Sommarive 18, I-38050 Povo (TN), Italy, and +Institut de Bacteriologie de la Faculte de Medecine, UPRES EA-3432, ULP-HUS, 3 rue Koeberle, F-67000 Strasbourg, France (literal)

Titolo

• Homologous versus heterologous interactions in the pore of bicomponent staphylococcal g -hemolysins. (literal)

Abstract

• Staphylococcal gamma-haemolysin HlgA-HlgB forms a beta-barrel transmembrane pore in cells and in model membranes. The pore is formed by the oligomerization of two different proteins and a still debated number of monomers. To clarify the topology of the pore, we have mutated single residues - placed near the right and left interfaces of each monomer into cysteine. The mutants were labelled with fluorescent probes, forming a donor-acceptor pair for FRET (fluorescence resonance energy transfer). Heterologous couples (labelled on complementary left and right interfaces) displayed a marked FRET, suggesting extensive HlgA-HlgB or HlgB-HlgA contacts. Heterologous control couples (with both components labelled on the same side) showed absent or low FRET. We found the same result for the homologous couple formed by HlgA [i.e. HlgA-HlgA in the presence of wt (wild-type) HlgB]. The homologous HlgB couple (HlgB-HlgB labelled on left and right interfaces and in the presence of wt HlgA) displayed a transient, declining FRET, which may indicate fast formation of an intermediate that is consumed during pore formation. We conclude that bicomponent pores are assembled by alternating heterologous monomers. (literal)

Prodotto di

• Processi di membrana nella comunicazione intra- ed inter-cellulare (MD.P01.001.001) (Modulo)
• Istituto di biofisica (IBF) (Istituto)

Autore CNR

• MAURO DALLA SERRA (Persona)
• GIANFRANCO MENESTRINA (Unità di personale interno)
• GABRIELLA VIERO (Unità di personale esterno)

Incoming links:

Prodotto

• Istituto di biofisica (IBF) (Istituto)
• Processi di membrana nella comunicazione intra- ed inter-cellulare (MD.P01.001.001) (Modulo)

Autore CNR di

• MAURO DALLA SERRA (Persona)
• GABRIELLA VIERO (Unità di personale esterno)
• GIANFRANCO MENESTRINA (Unità di personale interno)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• Biochemical journal (Rivista)