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Co-expression of wild-type and mutant olafctory cyclic nucleotide-gated channels: restoration of the native sensitivity to Ca2+ and Mg2+ blockage (Articolo in rivista)

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Co-expression of wild-type and mutant olafctory cyclic nucleotide-gated channels: restoration of the native sensitivity to Ca2+ and Mg2+ blockage (Articolo in rivista) (literal)

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Picco C. 1, Gavazzo P. 1, Menini A. 1,2 (2001)
Co-expression of wild-type and mutant olafctory cyclic nucleotide-gated channels: restoration of the native sensitivity to Ca2+ and Mg2+ blockage
in NeuroReport (Oxf.)
(literal)

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Rivista

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Diversi tipi di canali ionici, tra cui i canali del potassio ed i canali attivati da nucleotidi ciclici, possono essere formati dallassociazione non covalente di subunità diverse (associazione eteromerica). In questo lavoro abbiamo analizzato gli effetti della associazione omomerica o eteromerica di canali animali olfattivi attivati dai nucleotidi ciclici. Abbiamo dimostrato che nei canali attivati dai nucleotidi le caratteristiche funzionali di risposta agli ioni fisiologici calcio e magnesio sono fortemente dipendenti dalle subunità che partecipano alla loro formazione in vitro e che la composizione eteromerica è rappresentativa di quanto avviene in vivo. Successivamente (abbiamo verificato che anche canali vegetali di piante sono soggetti ad associazione eteromerica che conferisce loro proprietà biofisiche differenziate (vedi Picco, et al., Histidines are responsible for zinc potentiation of the current in KDC1 carrot channels. Biophys. J. 2004. e Formentin et al. KDC2, a novel K+ channel from carrot, forms functional heteromeric channels with KDC1, FEBS Lett. Submitted). Ladozione di questi meccanismi può costituire una strategia molto vantaggiosa con cui le piante possono rispondere velocemente a diversi tipi di stress esterni. (literal)

Note

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Titolo

Co-expression of wild-type and mutant olafctory cyclic nucleotide-gated channels: restoration of the native sensitivity to Ca2+ and Mg2+ blockage (literal)

Abstract

In the pore of homomeric cyclic nucleotide-gated (CNG) channels, Ca(2+) and Mg(2+) bind to a set of glutamate residues, which in the bovine olfactory CNG channel are located at position 340. However, native CNG channels from olfactory sensory neurons are composed by the assembly of three different types of subunits, each having a different residue -- glutamate, aspartate or glycine -- at the position corresponding to the binding site for external Ca(2+) and Mg(2+). We co-expressed the wild-type principal alpha subunit with its mutants E340G and E340D in different combinations in Xenopus laevis oocytes, and measured Ca(2+) and Mg(2+) blockage in excised outside-out membrane patches. The comparison between our results and data from native olfactory CNG channels indicates that the presence of all three residues -- glutamate, aspartate and glycine -- in the different subunits, is necessary to restore the sensitivity to external Ca(2+) and Mg(2+) measured in native channels. (literal)

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