A new phosphotriesterase from Sulfolobus acidocaldarius and its comparison with the homologue from Sulfolobus solfataricus. (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• A new phosphotriesterase from Sulfolobus acidocaldarius and its comparison with the homologue from Sulfolobus solfataricus. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2007-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Porzio E, Merone L, Mandrich L, Rossi M, Manco G. (2007)
  A new phosphotriesterase from Sulfolobus acidocaldarius and its comparison with the homologue from Sulfolobus solfataricus.
  in Biochimie (Print)
  (literal)

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• Porzio E, Merone L, Mandrich L, Rossi M, Manco G. (literal)

Pagina inizio

• 625 (literal)

Pagina fine

• 636 (literal)

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• 89 (literal)

Rivista

• Biochimie (Rivista)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

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• Consiglio Nazionale delle Ricerche (literal)

Titolo

• A new phosphotriesterase from Sulfolobus acidocaldarius and its comparison with the homologue from Sulfolobus solfataricus. (literal)

Abstract

• The phosphotriesterase PTE, identified in the soil bacterium Pseudomonas diminuta, is thought to have evolved in the last several decades to degrade the pesticide paraoxon with proficiency approaching the limit of substrate diffusion (kcat/KM of 4 x 107 M-1 s-1). It belongs to the amidohydrolase superfamily, but its evolutionary origin remains obscure. The enzyme has important potentiality in the field of the organophosphate decontamination. Recently we reported on the characterization of an archaeal member of the amidohydrolase superfamily, namely Sulfolobus solfataricus, showing low but significant and extremely thermostable paraoxonase activity (kcat/KM of 4 x 103 M-1 s-1). Looking for other thermostable phosphotriesterases we assayed, among others, crude extracts of Sulfolobus acidocaldarius and detected activity. Since the genome of S. acidocaldarius has been recently reported, we identified there an open reading frame highly related to the S. solfataricus enzyme. The gene was cloned, the protein overexpressed in Escherichia coli, purified, and proven to have paraoxonase activity. A comparative analysis detected some significant differences between the two archaeal enzymes. (literal)

Prodotto di

• PROF. M. ROSSI: Applicazioni innovative di enzimi e biotrasformazioni (SV.P14.002.001) (Modulo)
• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)
• Utilizzo di enzimi ad attività idrolasica per il miglioramento della qualità degli alimenti (AG.P05.011.001) (Modulo)

Autore CNR

• GIUSEPPE MANCO (Unità di personale interno)
• LUIGIA MERONE (Unità di personale esterno)
• LUIGI MANDRICH (Unità di personale esterno)
• Mosè Rossi (Unità di personale esterno)

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Autore CNR di

• GIUSEPPE MANCO (Unità di personale interno)
• Mosè Rossi (Unità di personale esterno)
• LUIGIA MERONE (Unità di personale esterno)
• LUIGI MANDRICH (Unità di personale esterno)

Prodotto

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)
• Utilizzo di enzimi ad attività idrolasica per il miglioramento della qualità degli alimenti (AG.P05.011.001) (Modulo)
• PROF. M. ROSSI: Applicazioni innovative di enzimi e biotrasformazioni (SV.P14.002.001) (Modulo)

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