Denaturant-induced unfolding of the acetyl-esterase from Escherichia coli (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• Denaturant-induced unfolding of the acetyl-esterase from Escherichia coli (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2004-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1021/bi048344f (literal)

Alternative label

• Del Vecchio P.; Graziano G.; Granata V.; Farias T.; Barone G.; Mandrich L.; Rossi M.; Manco G. (2004)
  Denaturant-induced unfolding of the acetyl-esterase from Escherichia coli
  in Biochemistry (Easton)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Del Vecchio P.; Graziano G.; Granata V.; Farias T.; Barone G.; Mandrich L.; Rossi M.; Manco G. (literal)

Pagina inizio

• 14637 (literal)

Pagina fine

• 14643 (literal)

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• 43 (literal)

Rivista

• Biochemistry (Rivista)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroFascicolo

• 46 (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

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• Univ Naples Federico 2, Dept Chem, I-80126 Naples, Italy Univ Sannio, Dept Biol & Environm Sci, I-82100 Benevento, Italy CNR, Inst Prot Biochem, I-80131 Naples, Italy (literal)

Titolo

• Denaturant-induced unfolding of the acetyl-esterase from Escherichia coli (literal)

Abstract

• The stability of acetyl-esterase, Aes, from Escherichia coli against the denaturing action of urea and guanidine hydrochloride, GuHCl, has been investigated by means of circular dichroism and fluorescence measurements. The urea-induced unfolding curves show a single inflection point at 6.2 M urea, whereas the GuHCl-induced curves show two inflection points at 1.4 and 3.1 M GuHCl. The unfolding process is reversible with both urea and GuHCl. These results, together with similar experimental data on the mutant form V20D-Aes, suggest the presence of two domains in the Aes structure, which unfold more or less independently depending on the denaturant used. This is also supported by a 3D model obtained by homology modeling using the structure of brefeldine as a template. The effect of NaCl on the urea-induced unfolding curves of the enzyme has also been investigated. (literal)

Prodotto di

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Autore CNR

• GIUSEPPE MANCO (Unità di personale interno)
• Mosè Rossi (Unità di personale esterno)
• Tiziana Farias (Unità di personale esterno)
• LUIGI MANDRICH (Unità di personale esterno)

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Autore CNR di

• GIUSEPPE MANCO (Unità di personale interno)
• Mosè Rossi (Unità di personale esterno)
• LUIGI MANDRICH (Unità di personale esterno)
• Tiziana Farias (Unità di personale esterno)

Prodotto

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

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• Biochemistry (Rivista)