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Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of a protein disulfide oxidoreductase from Aquifex aeolicus. (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of a protein disulfide oxidoreductase from Aquifex aeolicus. (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2004-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1107/S0907444904022632 (literal)
- Alternative label
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- D'Ambrosio K.; De Simone G.; Pedone E.; Rossi M.; Bartolucci S.; Pedone C. (literal)
- Pagina inizio
- Pagina fine
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
- Rivista
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
- Scopu (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
- Dipartimento di Chimica Biologica-Sezione Biostrutture and Istituto di Biostrutture e Bioimmagini-CNR, University of Naples `Federico II', via Mezzocannone 16, 80134 Naples, Italy
Istituto di Biochimica delle Proteine, CNR, via P. Castellino 111, 80131 Naples, Italy
Dipartimento di Chimica Biologica, UniversitaÁ degli Studi di Napoli `Federico II', via Mezzocannone 16, 80134 Naples, Italy (literal)
- Titolo
- Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of a protein disulfide oxidoreductase from Aquifex aeolicus. (literal)
- Abstract
- A protein disulfide oxidoreductase from the thermophilic bacterium Aquifex aeolicus has been overexpressed in Escherichia coli and crystallized at 298 K using the hanging-drop vapour-diffusion method. Crystals belong to space group R32, with unit-cell parameters a = b = 161.1, c = 153.1 Å. A complete data set has been collected to 2.4 Å using synchrotron radiation. Packing-density considerations agree with the presence of 2-4 monomers in the asymmetric unit, with a corresponding solvent content of 66-32%. (literal)
- Prodotto di
- Autore CNR
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