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Solution structure of MT_nc, a novel metallothionein from the Antarctic fish Notothenia coriiceps (Articolo in rivista)

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Solution structure of MT_nc, a novel metallothionein from the Antarctic fish Notothenia coriiceps (Articolo in rivista) (literal)

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Capasso C.1, Carginale V.1, Crescenzi O.2, Di Maro D.2, Parisi E.1, Spadaccini R.2, Temussi P.A.2 (2003)
Solution structure of MT_nc, a novel metallothionein from the Antarctic fish Notothenia coriiceps
in Structure (Lond.)
(literal)

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Capasso C.1, Carginale V.1, Crescenzi O.2, Di Maro D.2, Parisi E.1, Spadaccini R.2, Temussi P.A.2 (literal)

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Abbiamo determinato la struttura tridimensionale della MT[113Cd7] nel pesce antartico Notothenia coriiceps (MT_Nc), la prima struttura tridimensionale di una MT di pesce. Lattribuzione sequenziale 1H-NMR e la successiva detrminazione della struttura sono state eseguite sulla Cd7-MT_Nc ricombinante mediante spettroscopia NMR omonucleare ed eteronucleare. MT_Nc è composta da un dominio beta N-terminale con 9 residui di cisteina e 3 ioni metallici e da un dominio alfa carbossi-terminale con 11 cisteine e 4 ioni metallici. La posizione della nona cisteina del dominio alfa della MT_Nc è differente rispetto alla corrispondente cisteina della MT di mammifero. Di conseguenza, lultimo motivo CXCC della MT di mammifero diviene CXXXCC nella MT di pesce. Questa differenza determina un cambiamento strutturale nel dominio alfa e, di conseguenza, a una differente distribuzione della carica rispetto alla MT di mammifero. Unaltra caratteristica peculiare della MT di pesce è la sua maggiore flessibilità rispetto alla MT di mammifero. Tale caratteristica viene frequentemente riscontrata nelle proteine cosiddette cold-adapted. (literal)

Note

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Titolo

Solution structure of MT_nc, a novel metallothionein from the Antarctic fish Notothenia coriiceps (literal)

Abstract

The structure of [113Cd(7)]-metallothionein (MT_nc) of the Antarctic fish Notothenia coriiceps, the first three-dimensional structure of a fish metallothionein, was determined by homonuclear 1H NMR experiments and heteronuclear [1H, 113Cd]-correlation spectroscopy. MT_nc is composed of an N-terminal beta domain with 9 cysteines and 3 metal ions and a carboxy-terminal alpha-domain with 11 cysteines and 4 metal ions. The position of the ninth Cys of the alpha domain of MT_nc is different from the corresponding Cys of mammalian MTs. As a result, the last CXCC motif in the mammalian MT sequence becomes CXXXCC in the fish MT. This difference leads to a structural change of the alpha domain and, in turn, to a different charge distribution with respect to that observed in mammalian metallothioneins. (literal)

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