The plant invertase inhibitor shares structural properties and disulfide bridges arrangement with the pectin methylesterase inhibitor (Articolo in rivista)

Type
Label
  • The plant invertase inhibitor shares structural properties and disulfide bridges arrangement with the pectin methylesterase inhibitor (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
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  • Scognamiglio M.A.1, Ciardiello M.A.1, Tamburrini M.1, Carratore V.1, Rausch T.2, Camardella L.1 (2003)
    The plant invertase inhibitor shares structural properties and disulfide bridges arrangement with the pectin methylesterase inhibitor
    in Journal of protein chemistry (Print)
    (literal)
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  • Scognamiglio M.A.1, Ciardiello M.A.1, Tamburrini M.1, Carratore V.1, Rausch T.2, Camardella L.1 (literal)
Pagina inizio
  • 363 (literal)
Pagina fine
  • 369 (literal)
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  • Impact Factor 1.021. (literal)
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  • 22 (literal)
Rivista
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  • La pectina metilesterasi (PME) svolge un ruolo importante in vari processi di interesse biotecnologico, che vanno dalla mediazione della propagazione di infezioni sostenute da agenti fitopatogeni alla modificazione della composizione e dell’aspetto dei succhi di frutta di produzione industriale. L’attività della PME può essere regolata da vari fattori e annullata completamente da un inibitore proteico (PMEI), finora isolato solo dal frutto di kiwi (Actinidia chinensis). I tentativi effettuati per evidenziare la presenza della PMEI in altri frutti non hanno dato risultati. Utilizzando il protocollo di purificazione della PMEI è stato isolato, dal frutto di albicocca (Prunus armeniaca), una proteina (Pa-INH) con caratteristiche strutturali simili a quelle della PMEI. Studi di interazione proteina-proteina hanno evidenziato, però, che essa inibisce l’invertasi, piuttosto che la PME. La sequenza amminoacidica parziale ha mostrato elevata identità con gli inibitori dell’invertasi, oltre che una significativa identità con la PMEI. Studi di dicroismo circolare hanno evidenziato che entrambe le proteine hanno una struttura secondaria costituita principalmente da a-elica. E’ stato, inoltre, dimostrato che le quattro cisteine, che formano ponti disolfuro nella PMEI, sono conservate in Pa-INH e anch’esse sono unite a formare ponti disolfuro. I risultati ottenuti sono, quindi, indicativi di un comune arrangiamento strutturale dei due inibitori. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • 1 CNR, 2 Uni Heidelberg Germany (literal)
Titolo
  • The plant invertase inhibitor shares structural properties and disulfide bridges arrangement with the pectin methylesterase inhibitor (literal)
Abstract
  • Attempts to purify the inhibitor of pectin methylesterase (PMEI) from the soluble extract of ripe apricot (Prunus armeniaca) fruit led to isolation of a protein (Pa-INH) similar to PMEI, but having invertase inhibitory activity against vacuolar invertase from tomato. The molecular charge, the native and SDS-PAGE molecular weights were similar to those of PMEI. Partial amino acid sequence indicated a high level of identity with invertase inhibitors and a significant identity with PMEI. Circular dichroism analysis showed a mainly alpha-helix secondary structure for both the inhibitors and a higher thermostability of Pa-INH. Four Cys residues forming disulfide bridges in PMEI were conserved in Pa-INH. Similarly to PMEI, these residues were linked by disulfide bridges (first to second and third to fourth). The free Cys139 of PMEI is substituted by Ala in Pa-INH. The results reported in this study suggest a common structural arrangement of the two inhibitors. (literal)
Prodotto di
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