Characterization of serum Immunoglobulin M of the Antarctic teleost Trematomus bernacchii (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Characterization of serum Immunoglobulin M of the Antarctic teleost Trematomus bernacchii (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Pucci B., Coscia M.R., Oreste U. (2003)
    Characterization of serum Immunoglobulin M of the Antarctic teleost Trematomus bernacchii
    (literal)
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  • Pucci B., Coscia M.R., Oreste U. (literal)
Pagina inizio
  • 349 (literal)
Pagina fine
  • 357 (literal)
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  • Il lavoro prodotto costituisce la prima caratterizzazione biochimica di anticorpi di teleostei antartici. Una caratteristica peculiare di tali molecole, paragonate con quelle di specie non polari, è l’alto contenuto di carboidrati che probabilmente, aumentando le interazioni con i dipoli del solvente, favoriscono la solubilità alle basse temperature. Impact Factor 0.831. (literal)
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  • 135 (literal)
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  • È stato messo a punto una metodica ELISA per determinare la concentrazione delle IgM nel siero del teleosteo antartico Trematomus bernacchii; il valore medio ritrovato saggiando i sieri di diversi individui era di 2.7 mg/ml corrispondenti al 9.6% del totale delle proteine sieriche. Successivamente le IgM purificate sono state analizzate mediante SDS-PAGE, IEF el elettroforesi bidimensionale. Il peso molecolare del polimero tetramerico era di 830 kDa; quello di ciascuna delle 8 catene pesanti 78 kDa, quello di ciascuna catena leggera 25 kDa. Il pI delle molecole intere variava tra 4.4 e 6.5 a seconda del clonotipo; quello delle catene pesanti isolate variava tra 4.0 e 6.0. Le catene pesanti elettroeluite dal gel elettroforetico erano in grado di riaggregarsi riformando spontaneamente i ponti disolfuro della forma polimerica. Il sito di taglio della tripsina era individuato alla fine del dominio CH2 come confermato dal sequenziamento N-terminale di un peptide ottenuto mediante proteolisi. L’Immunoblotting era usato per rivelare la presenza di carboidrati marcati con digossigenina: residui saccaridici erano presenti esclusivamente sulla catena pesante. Il contenuto carboidratico era valutato al 12.8% dell’intera catena. IgM purificate erano idrolizzate con N-glicosidasi F in condizioni controllate ed almeno quattro differenti siti idrolitici erano individuati. Infine le IgM di Trematomus bernacchii erano paragonate in elettroforesi con quelle di altre specie polari. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • CNR (literal)
Titolo
  • Characterization of serum Immunoglobulin M of the Antarctic teleost Trematomus bernacchii (literal)
Abstract
  • Trematomus bernacchii immunoglobulin M concentration was determined in the serum by ELISA; the mean concentration value was 2.7 mg/ml corresponding to 9.6% of the total serum proteins. Purified IgM was analyzed by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, isoelectrofocusing and 2D electrophoresis. The relative molecular mass of the polymeric form was 830 kDa; that of separated H and L chains was, respectively, 78 and 25 kDa. The isoelectric points of the entire molecule ranged from 4.4 to 6.5, that of isolated H chains was between 4.0 and 6.0. Separated H chains were shown to reaggregate in tetrameric form. The cleavage site of trypsin was at the end of the CH1 domain, as confirmed by the N-terminal amino acid sequence of one of the resultant peptides. Immunoblotting was used to detect carbohydrates in the H and L chains labeled with digoxigenin. Glycosyl residues were detected only in the H chain. The carbohydrate content was evaluated to be 12.8% of the entire chain. Purified Igs were hydrolyzed by N-glycosidase F at different conditions and at least four different hydrolytic sites were revealed by limited deglycosylation. T. bernacchii IgM was also compared to those of five other polar fish species. (literal)
Prodotto di
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