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Unique features of the hemoglobin system of the Antarctic notothenioid fish Gobionotothen gibberifrons (Articolo in rivista)

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Unique features of the hemoglobin system of the Antarctic notothenioid fish Gobionotothen gibberifrons (Articolo in rivista) (literal)

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Marinakis P., Tamburrini M., Carratore V., di Prisco G. (2003)
Unique features of the hemoglobin system of the Antarctic notothenioid fish Gobionotothen gibberifrons
in European journal of biochemistry (Print)
(literal)

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Questo lavoro è stato effettuato nellambito del Programma Nazionale di Ricerca in Antartide (PNRA). Impact Factor 2.849 (literal)

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Rivista

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Lemolisato del teleosteo antartico Gobionotothen gibberifrons contiene due emoglobine (Hb 1 e Hb 2). La concentrazione di Hb 2 (15-20% del contenuto totale di emoglobina) è più elevata di quella ritrovata nella maggior parte dei Nototenioidei antartici. A differenza delle specie antartiche precedentemente studiate ed aventi due emoglobine, Hb 1 e Hb 2 non hanno catene globiniche in comune. Quindi questo sistema emoglobinico è costituito da quattro globine (due catene alpha e due beta). La sequenza amminoacidica completa delle due emoglobine è stata determinata. Le due emoglobine hanno diverse proprietà funzionali. Hb 2 ha una affinità per lossigeno più bassa rispetto allHb 1, ed una maggiore sensibilità alla regolazione da parte di fosfati organici. Le due emoglobine differiscono anche per il loro diverso comportamento in funzione delle variazioni di temperatura. Questo sistema di trasporto dellossigeno, con due emoglobine funzionalmente differenti, suggerisce che Hb 1 e Hb 2 possono avere ruoli fisiologici diversi, in relazione allo stile di vita del pesce ed alle condizioni ambientali che esso può incontrare. Lanalisi filogenetica pone le sequenze amminoacidiche di queste emoglobine in una posizione intermedia, tra quella di altre specie della famiglia Nototheniidae e quella di specie della più evoluta famiglia Bathydraconidae. (literal)

Note

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Titolo

Unique features of the hemoglobin system of the Antarctic notothenioid fish Gobionotothen gibberifrons (literal)

Abstract

The hemolysate of the Antarctic teleost Gobionotothen gibberifrons (family Nototheniidae) contains two hemoglobins (Hb 1 and Hb 2). The concentration of Hb 2 (15-20% of the total hemoglobin content) is higher than that found in most cold-adapted Notothenioidei. Unlike the other Antarctic species so far examined having two hemoglobins, Hb 1 and Hb 2 do not have globin chains in common. Therefore this hemoglobin system is made of four globins (two alpha- and two beta-chains). The complete amino-acid sequence of the two hemoglobins (Hb 1, alpha2(1)beta2(1); Hb 2, alpha2(2)beta2(2)) has been established. The two hemoglobins have different functional properties. Hb 2 has lower oxygen affinity than Hb 1, and higher sensitivity to the modulatory effect of organophosphates. They also differ thermodynamically, as shown by the effects on the oxygen-binding properties brought about by temperature variations. The oxygen-transport system of G. gibberifrons, with two functionally distinct hemoglobins, suggests that the two components may have distinct physiological roles, in relation with life style and the environmental conditions which the fish may have to face. The unique features of the oxygen-transport system of this species are reflected in the phylogeny of the hemoglobin amino-acid sequences, which are intermediate between those of other fish of the family Nototheniidae and of species of the more advanced family Bathydraconidae. (literal)

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