Dynamic fluorescence studies of beta-glycosidase mutants from Sulfolobus solfataricus: effects of single mutations on protein thermostability (Articolo in rivista)

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  • Dynamic fluorescence studies of beta-glycosidase mutants from Sulfolobus solfataricus: effects of single mutations on protein thermostability (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
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  • Bismuto E., Febbraio F., Limongelli S., Briante R., Nucci R. (2003)
    Dynamic fluorescence studies of beta-glycosidase mutants from Sulfolobus solfataricus: effects of single mutations on protein thermostability
    in Proteins (Print)
    (literal)
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  • Bismuto E., Febbraio F., Limongelli S., Briante R., Nucci R. (literal)
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  • 20 (literal)
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  • PROTEINS : Structure, Function, and Bioinformatics è una rivista appartenente al gruppo Wiley InterScience, e pubblica articoli originali di ricerche significative in tutte le aree dello studio di proteine: struttura, funzione, analisi computazionale, genetica e design di proteine. In particolare la rivista incoraggia pubblicazioni riguardo studi strutturali di proteine, alterazioni della struttura/funzione di proteine ingegnerizzate attraverso tecniche di biologia molecolare e genetica, analisi funzionali in condizioni fisiologiche, così come le interazioni di proteine con recettori, acidi nucleici, ed altri specifici ligandi e substrati. Impact Factor 3.894. (literal)
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  • 51 (literal)
Rivista
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  • Il prodotto è un articolo su una rivista internazionale riguardante lo studio degli effetti di una singola mutazione sulla termostabilità della beta-glicosidasi dall’archaeon ipertermofilo Sulfolobus solfataricus. Allineamenti di sequenza di 73 proteine appartenenti alla famiglia 1 delle glicosil idrolasi, hanno mostrato la presenza di un segmento (83 –124) negli enzimi da archaea ipertermofili assente nelle controparti mesofile. L’allineamento strutturale tra le strutture note di glicosidasi termofile con quelle da organismi mesofili, ha mostrato un’organizzazione spaziale simile eccetto che per tale segmento, che è localizzato sulla superficie esterna della struttura. Mutagenesi sito diretta sostituendo alternativamente l’asparagina 97 e la serina 101 con un residuo di cisteina nella sequenza della beta-glicosidasi dall’archaeon ipertermofilo Sulfolobus solfataricus ha causato alcuni cambi nelle proprietà strutturali e dinamiche come osservato mediante dicroismo circolare nel vicino e lontano UV, così come mediante fluorescenza nel dominio delle frequenze, con la conseguente perdita di termostabilità. Questi risultati ci permettono di ipotizzare un ruolo importante di tale segmento, presente solo nelle glicosidasi ipertermofile, nell’adattamento termico delle glicosidasi da archaea. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • Seconda Uni NA CNR (literal)
Titolo
  • Dynamic fluorescence studies of beta-glycosidase mutants from Sulfolobus solfataricus: effects of single mutations on protein thermostability (literal)
Abstract
  • Multiple sequence alignment on 73 proteins belonging to glycosyl hydrolase family 1 reveals the occurrence of a segment (83-124) in the enzyme sequences from hyperthermophilic archaea bacteria, which is absent in all the mesophilic members of the family. The alignment of the known three-dimensional structures of hyperthermophilic glycosidases with the known ones from mesophilic organisms shows a similar spatial organizations of beta-glycosidases except for this sequence segment whose structure is located on the external surface of each of four identical subunits, where it overlaps two alpha-helices. Site-directed mutagenesis substituting N97 or S101 with a cysteine residue in the sequence of beta-glycosidase from hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus caused some changes in the structural and dynamic properties as observed by circular dichroism in far- and near-UV light, as well as by frequency domain fluorometry, with a simultaneous loss of thermostability. The results led us to hypothesize an important role of the sequence segment present only in hyperthermophilic beta-glycosidases, in the thermal adaptation of archaea beta-glycosidases. The thermostabilization mechanism could occur as a consequence of numerous favorable ionic interactions of the 83-124 sequence with the other part of protein matrix that becomes more rigid and less accessible to the insult of thermal-activated solvent molecules. (literal)
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