DNA bending, compaction and negative supercoiling by the architectural protein Sso7d of Sulfolobus solfataricus (Articolo in rivista)

Type
Label
  • DNA bending, compaction and negative supercoiling by the architectural protein Sso7d of Sulfolobus solfataricus (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Napoli A.1, Zivanovic Y.2, Bocs C.2, Buhler C.2, Rossi M.1, Forterre P.2, Ciaramella M.1. (2002)
    DNA bending, compaction and negative supercoiling by the architectural protein Sso7d of Sulfolobus solfataricus
    in Nucleic acids research
    (literal)
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  • Napoli A.1, Zivanovic Y.2, Bocs C.2, Buhler C.2, Rossi M.1, Forterre P.2, Ciaramella M.1. (literal)
Pagina inizio
  • 2656 (literal)
Pagina fine
  • 2662 (literal)
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  • Il lavoro è stato svolto in collaborazione con il gruppo del Prof. Forterre dell’Università di Orsay, il maggior esperto mondiale dello studio della topologia del DNA in archaea. Nucleic Acids Research è uno dei più importanti giornali internazionali per lo studio degli acidi nucleici e delle proteine con essi interagenti Impact Factor 6.373. (literal)
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  • 30 (literal)
Rivista
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  • Il lavoro approfondisce la caratterizzazione della proteina Sso7d dell’archeobatterio termoacidofilo Sulfolobus solfataricus. Sso7d, una piccola proteina basica e abbondante, è uno dei principali componenti della cromatina di questo organismo, in cui mancano gli istoni. Lavori precedenti anche del nostro gruppo hanno dimostrato che essa stabilizza il DNA elevandone il punto di fusione e promuove la rinaturazione del DNA a temperature superiori al punto di fusione della doppia elica. In questo lavoro si dimostra che Sso7d induce importanti modifiche strutturalii del DNA, tra cui curvatura, condensazione e superavvolgimento negativo. Queste attività suggeriscono che Sso7d possa modellare la struttura del DNA in domini cromosomali topologicamente chiusi, funzione di notevole rilevanza biologica, e che attività di questo tipo contribuiscano ad assicurare stabilità e allo stesso tempo, plasticità ai genomi di organismi che vivono a temperature vicine o superiori ai cento gradi. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • 1 CNR, 2 Uni Paris-Sud (literal)
Titolo
  • DNA bending, compaction and negative supercoiling by the architectural protein Sso7d of Sulfolobus solfataricus (literal)
Abstract
  • Members of the Sso7d/Sac7d family are small, abundant, non-specific DNA-binding proteins of the hyperthermophilic Archaea SULFOLOBUS: Crystal structures of these proteins in complex with oligonucleotides showed that they induce changes in the helical twist and marked DNA bending. On this basis they have been suggested to play a role in organising chromatin structures in these prokaryotes, which lack histones. We report functional in vitro assays to investigate the effects of the observed Sso7d-induced structural modifications on DNA geometry and topology. We show that binding of multiple Sso7d molecules to short DNA fragments induces significant curvature and reduces the stiffness of the complex. Sso7d induces negative supercoiling of DNA molecules of any topology (relaxed, positively or negatively supercoiled) and in physiological conditions of temperature and template topology. Binding of Sso7d induces compaction of positively supercoiled and relaxed DNA molecules, but not of negatively supercoiled ones. Finally, Sso7d inhibits the positive supercoiling activity of the thermophile-specific enzyme reverse gyrase. The proposed biological relevance of these observations is that these proteins might model the behaviour of DNA in constrained chromatin environments. (literal)
Prodotto di
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