The Antarctic Psychrobacter sp. TAD1 has two cold-active glutamate dehydrogenase with different cofactor specificities. Characterisation of the NAD(+)-dependent enzyme (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• The Antarctic Psychrobacter sp. TAD1 has two cold-active glutamate dehydrogenase with different cofactor specificities. Characterisation of the NAD(+)-dependent enzyme (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1016/S1095-6433(01)00507-4 (literal)

Alternative label

• Camardella L., Di Fraia R., Antignani A., Ciardiello M.A., di Prisco G., Coleman J.K., Buchon L., Guespin J., Russell N.J. (2002)
  The Antarctic Psychrobacter sp. TAD1 has two cold-active glutamate dehydrogenase with different cofactor specificities. Characterisation of the NAD(+)-dependent enzyme
  in Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular & integrative physiology; Elsevier Science Inc., New York (Stati Uniti d'America)
  (literal)

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• Camardella L., Di Fraia R., Antignani A., Ciardiello M.A., di Prisco G., Coleman J.K., Buchon L., Guespin J., Russell N.J. (literal)

Pagina inizio

• 559 (literal)

Pagina fine

• 567 (literal)

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• Impact Factor 1.026. (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 131 (literal)

Rivista

• Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular & integrative physiology (Rivista)

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• 9 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto

• Psychrobacter sp. TAD1 è un batterio psicrotollerante isolato dai ghiacci continentali Antartici. Esso cresce tra 2 e 25°C e mostra una crescita ottimale a 20°C. Possiede due glutammato deidrogenasi (GDH) che differiscono per la specificità di cofattore, per il peso molecolare delle subunità, per la struttura quaternaria e per la stabilità termica. La GDH NADP+-dipendente è un esamero costituito da subunità di 47 kDa e può essere inserita nel gruppo delle GDH di Famiglia I. L’enzima NAD+-dipendente, descritto in questo articolo, è costituito da subunità di circa 160 kDa e appartiene ad una nuova classe di GDH, caratterizzate da subunità insolitamente grandi. Questa GDH ha, inoltre, una struttura quaternaria nuova, finora mai riportata per questo enzima. Essa è, infatti, un dimero. Alle basse temperature la GDH NAD+-dipendente mostra una efficienza catalitica nettamente superiore all’altra. Diversamente dalla GDH NAD+-dipendente, l’omologo enzima NADP+-dipendente è caratterizzato da una notevole termostabilità. (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• 1 CNR, 2 Imperial College UK, 3 Uni de Rouen France (literal)

Titolo

• The Antarctic Psychrobacter sp. TAD1 has two cold-active glutamate dehydrogenase with different cofactor specificities. Characterisation of the NAD(+)-dependent enzyme (literal)

Abstract

• Psychrobacter sp. TAD1 is a psychrotolerant bacterium from Antarctic frozen continental water that grows from 2 to 25 degrees C with optimal growth rate at 20 degrees C. The new isolate contains two glutamate dehydrogenases (GDH), differing in their cofactor specificities, subunit sizes and arrangements, and thermal properties. NADP+-dependent GDH is a hexamer of 47 kDa subunits and it is comparable to other hexameric GDHs of family-I from bacteria and lower eukaria. The NAD+-dependent enzyme, described in this communication, has a subunit weight of 160 kDa and belongs to the novel class of GDHs with large size subunits. The enzyme is a dimer; this oligomeric arrangement has not been reported previously for GDH. Both enzymes have an apparent optimum temperature for activity of approximately 20 degrees C, but their cold activities and thermal labilities are different. The NAD+-dependent enzyme is more cold active: at 10 C it retains 50% of its maximal activity, compared with 10% for the NADP+-dependent enzyme. The NADP+-dependent enzyme is more heat stable, losing only 10% activity after heating for 30 min, compared with 95% for the NAD+-dependent enzyme. It is concluded that in Psychrobacter sp. TAD1 not only does NAD+-dependent GDH have a novel subunit molecular weight and arrangement, but that its polypeptide chains are folded differently from those of NADP+-dependent GDH, providing different cold-active properties to the two enzymes. (literal)

Editore

• Elsevier Science Inc. (Editore)

Prodotto di

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Autore CNR

• LAURA CAMARDELLA (Unità di personale interno)
• GUIDO DI PRISCO (Unità di personale interno)
• MARIA ANTONIETTA CIARDIELLO (Persona)

Insieme di parole chiave

• Keywords of "The Antarctic Psychrobacter sp. TAD1 has two cold-active glutamate dehydrogenase with different cofactor specificities. Characterisation of the NAD(+)-dependent enzyme" (Insieme di parole chiave)

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Autore CNR di

• LAURA CAMARDELLA (Unità di personale interno)
• MARIA ANTONIETTA CIARDIELLO (Persona)
• GUIDO DI PRISCO (Unità di personale interno)

Prodotto

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

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• Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular & integrative physiology (Rivista)

Editore di

• Elsevier Science Inc. (Editore)

Insieme di parole chiave di

• Keywords of "The Antarctic Psychrobacter sp. TAD1 has two cold-active glutamate dehydrogenase with different cofactor specificities. Characterisation of the NAD(+)-dependent enzyme" (Insieme di parole chiave)