SDS-resistant, active and thermostable dimers are obtained from the dissociation of homotetrameric beta-glycosidase from hyperthermophilic Sulfolobus solfataricus in SDS. Stabilizing role of the A-C intermonomeric interface. (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• SDS-resistant, active and thermostable dimers are obtained from the dissociation of homotetrameric beta-glycosidase from hyperthermophilic Sulfolobus solfataricus in SDS. Stabilizing role of the A-C intermonomeric interface. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Gentile F., Amodeo P., Febbraio F., Picaro F., Motta A., Formisano S., Nucci R. (2002)
  SDS-resistant, active and thermostable dimers are obtained from the dissociation of homotetrameric beta-glycosidase from hyperthermophilic Sulfolobus solfataricus in SDS. Stabilizing role of the A-C intermonomeric interface.
  in The Journal of biological chemistry (Print)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Gentile F., Amodeo P., Febbraio F., Picaro F., Motta A., Formisano S., Nucci R. (literal)

Pagina inizio

• 44050 (literal)

Pagina fine

• 44060 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#altreInformazioni

• Journal of Biological Chemistry è di proprietà ed è pubblicata dalla “American Society of Biochemistry and Molecular Biology, Inc” (ASBMB). La rivista di elevato rilievo, pubblica articoli basati su ricerche originali in ogni area della biochimica e della biologia molecolare. Impact Factor 7.258. (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 277 (literal)

Rivista

• ?The ?Journal of biological chemistry (Rivista)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto

• Il prodotto è un articolo su una rivista internazionale ad elevato fattore di impatto. Lo scopo dello studio presentato è stato di investigare le conseguenze dell’interazione tra l’SDS e la beta-glicosidasi dall’archaeon ipertermofilo Sulfolobus solfataricus a livello della sua struttura quaternaria, attività e termostabilità.Analisi di Ferguson dei gels in SDS riportano che l’enzima dissocia in SDS in dimeri, che si mostrano attivi e conservano la maggior parte della stabilità termica dell’enzima tetramerico nativo. Calcoli della superficie accessibile al solvente, così come calcoli di minimizzazione di energia e simulazioni di dinamica molecolare dei possibili stati di oligomerizzazione della beta-glicosidasi, basati sulla struttura del cristallo dell’enzima tetramerico, hanno indicato che l’interfaccia tra i monomeri A-C (e B-D) sono stabilizzate da un network di interazioni polari, caratterizzate da una sfavorevole interazioone con l’SDS. Sulla base di tali osservazioni la beta-glicosidasi può essere considerata come un dimero di dimeri SDS resistenti. Lo studio presentato può essere utile, su base comparativa, per la comprensione di simili interfacce inter-subunità e proteina-proteina coinvolte in importanti processi biologici e per scopi di ingegneria proteica. (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• Uni NA Federico II CNR (literal)

Titolo

• SDS-resistant, active and thermostable dimers are obtained from the dissociation of homotetrameric beta-glycosidase from hyperthermophilic Sulfolobus solfataricus in SDS. Stabilizing role of the A-C intermonomeric interface. (literal)

Abstract

• Beta-Glycosidases are fundamental, widely conserved enzymes. Those from hyperthermophiles exhibit unusual stabilities toward various perturbants. Previous work with homotetrameric beta-glycosidase from hyperthermophilic Sulfolobus solfataricus (M(r) 226,760) has shown that addition of 0.05-0.1% SDS was associated with minimal secondary structure perturbations and increased activity. This work addresses the effects of SDS on beta-glycosidase quaternary structure. In 0.1-1% SDS, the enzyme was dimeric, as determined by Ferguson analysis of transverse-gradient polyacrylamide gels. The catalytic activity of the beta-glycosidase dimer in SDS was determined by in-gel assay. A minor decrease of thermal stability in SDS was observed after exposure to temperatures up to 80 degrees C for 1 h. An analysis of beta-glycosidase crystal structure showed different changes in solvent-accessible surface area on going from the tetramer to the two possible dimers (A-C and A-D). Energy minimization and molecular dynamics calculations showed that the A-C dimer, exhibiting the lowest exposed surface area, was more stabilized by a network of polar interactions. The charge distribution around the A-C interface was characterized by a local short range anisotropy, resulting in an unfavorable interaction with SDS. This paper provides a detailed description of an SDS-resistant inter-monomeric interface, which may help understand similar interfaces involved in important biological processes. (literal)

Prodotto di

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Autore CNR

• FERDINANDO FEBBRAIO (Unità di personale interno)
• ROBERTO ENRICO NUCCI (Persona)

Insieme di parole chiave

• Keywords of "SDS-resistant, active and thermostable dimers are obtained from the dissociation of homotetrameric beta-glycosidase from hyperthermophilic Sulfolobus solfataricus in SDS. Stabilizing role of the A-C intermonomeric interface." (Insieme di parole chiave)

Incoming links:

Prodotto

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Autore CNR di

• ROBERTO ENRICO NUCCI (Persona)
• FERDINANDO FEBBRAIO (Unità di personale interno)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• ?The ?Journal of biological chemistry (Rivista)

Insieme di parole chiave di

• Keywords of "SDS-resistant, active and thermostable dimers are obtained from the dissociation of homotetrameric beta-glycosidase from hyperthermophilic Sulfolobus solfataricus in SDS. Stabilizing role of the A-C intermonomeric interface." (Insieme di parole chiave)