The hemoglobin system of the brown moray Gymnothorax unicolor. Structure/function relationships. (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• The hemoglobin system of the brown moray Gymnothorax unicolor. Structure/function relationships. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2001-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Tamburrini M.1, Verde C.1, Olianas A.2, Giardina B.3, Corda M.2, Sanna M.T.2, Fais A.2, Deiana A.M.2, di Prisco G.1, Pellegrini M.2 (2001)
  The hemoglobin system of the brown moray Gymnothorax unicolor. Structure/function relationships.
  
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Tamburrini M.1, Verde C.1, Olianas A.2, Giardina B.3, Corda M.2, Sanna M.T.2, Fais A.2, Deiana A.M.2, di Prisco G.1, Pellegrini M.2 (literal)

Pagina inizio

• 4104 (literal)

Pagina fine

• 4111 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#altreInformazioni

• Questo lavoro ha sicuramente dato un notevole contributo alla conoscenza che possediamo della struttura e della funzione dell’emoglobina e dei suoi meccanismi di regolazione. L’emoglobina è una proteina regolata allostericamente ( da organofosfati, pH e cloruri) che in molti pesci presenta un forte effetto Bohr e Root. Sebbene sia stata determinata la struttura cristallografica di alcune proteine con effetto Root il meccanismo molecolare alla base di questa proprietà è ancora sconosciuto. La pubblicazione di lavori in cui sono delucidate alcune proprietà strutturali e funzionali di emoglobine con effetto Root, costituiscono un grande valore di cui l’intera comunità scientifica può avvalersi per la comprensione di questo meccanismo e più in generale della regolazione allosterica. Impact Factor 2.849 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 268 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto

• A differenza dei mammiferi che possiedono una sola emoglobina, molti pesci ne possiedono diverse che spesso presentano sia differenze nella sequenza aminoacidica delle catene e sia nelle loro proprietà funzionali.Nonostante siano state caratterizzate molte emoglobine di teleosteo, nessuna teoria unificante è stata postulata per spiegare il significato di questa molteplicità che talvolta è solo strutturale. Studi precedenti hanno descritto due diverse emoglobine in pesci temperati anguilla e trota. Una, definita anodica per la mobilità elettroforetica, possiede una bassa affinità di legame per l’ossigeno ed un forte effetto Bohr. Questa emoglobina mostra effetto Root. L’emoglobina catodica, invece, non cambia l’affinità di legame dell’ossigeno o la cooperatività di legame in funzione del pH. In questo lavoro, in collaborazione con il Prof. Bruno Giardina, abbiamo determinato la funzione e la struttura delle due emoglobine da murena, Gymnothorax unicolor. Le due emoglobine presentano forti differenze funzionali. Il componente anodico, a differenza dell’emoglobina catodica, possiede l’effetto Root, una forte dipendenza della affinità dell’ossigeno in funzione del pH che stabilizza la molecola a valori di pH inferiori a pH 6.0 nello stato T a bassa affinità. In questo lavoro le proprietà strutturali e funzionali delle due emoglobine sono state discusse in comparazione con quelle isolate da altri pesci temperati. (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• 1 CNR, 2 Uni Cagliari, 3 Uni Roma (literal)

Titolo

• The hemoglobin system of the brown moray Gymnothorax unicolor. Structure/function relationships. (literal)

Abstract

• The Gymnothorax unicolor hemoglobin system is characterized by two components, called cathodic and anodic on the basis of their isoelectric point, which were separated by ion-exchange chromatography. The oxygen-binding properties of the purified components were studied in the absence and presence of chloride and/or GTP or ATP in the pH range 6.5-8.0. Stripped cathodic hemoglobin showed a small reverse Bohr effect, high oxygen affinity, and low co-operativity; the addition of chloride only caused a small decrease in oxygen affinity. In the presence of GTP or ATP, the oxygen affinity was dramatically reduced, the co-operativity increased, and the reverse Bohr effect abolished. Stripped anodic hemoglobin is characterized by both low oxygen affinity and co-operativity, and displayed a normal Bohr effect; the addition of chloride increased co-operativity, whereas ATP and GTP significantly modulated oxygen affinity at acidic pH values, enhancing the Bohr effect and giving rise to the Root effect. The complete amino-acid sequences of the alpha and beta chains of both hemoglobins were established; the molecular basis of the functional properties of the hemoglobins is discussed in the light of the primary structure and compared with those of other fish hemoglobins. (literal)

Prodotto di

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Autore CNR

• MAURIZIO TAMBURRINI (Unità di personale interno)
• VINCENZA VERDE (Unità di personale interno)
• GUIDO DI PRISCO (Unità di personale interno)

Insieme di parole chiave

• Parole chiave di "The hemoglobin system of the brown moray Gymnothorax unicolor. Structure/function relationships." (Insieme di parole chiave)

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Autore CNR di

• MAURIZIO TAMBURRINI (Unità di personale interno)
• VINCENZA VERDE (Unità di personale interno)
• GUIDO DI PRISCO (Unità di personale interno)

Prodotto

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

Insieme di parole chiave di

• Parole chiave di "The hemoglobin system of the brown moray Gymnothorax unicolor. Structure/function relationships." (Insieme di parole chiave)