A disulphide bridge allows for site selective binding in liver BABP stabilising the orientation of key amino acid side-chains (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• A disulphide bridge allows for site selective binding in liver BABP stabilising the orientation of key amino acid side-chains (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2012-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1002/chem.201102203 (literal)

Alternative label

• Tomaselli S.; Assfalg M.; Pagano K.; Cogliati C.; Zanzoni S.;Molinari H.; Ragona L. (2012)
  A disulphide bridge allows for site selective binding in liver BABP stabilising the orientation of key amino acid side-chains
  in Chemistry (Weinh., Print)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Tomaselli S.; Assfalg M.; Pagano K.; Cogliati C.; Zanzoni S.;Molinari H.; Ragona L. (literal)

Pagina inizio

• 2857 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 18 (literal)

Rivista

• Chemistry (Rivista)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• Tomaselli S. - Ismac-Milano Pagano K.- Ismac-Milano Cogliati C. - Ismac-Milano, Ragona L. - Ismac-Milano, Assfalg M. - Università di Verona Zanzoni S. - Università di Verona Molinari H.- Università di Verona (literal)

Titolo

• A disulphide bridge allows for site selective binding in liver BABP stabilising the orientation of key amino acid side-chains (literal)

Abstract

• The presence of a disulfide bridge in liver bile acid binding protein (L-BABP/S-S) allows for site-selective binding of two bile acids, glycochenodeoxycholic (GCDA) and glycocholic acid (GCA), differing only in the presence of a hydroxyl group. The protein form devoid of the disulfide bridge (L-BABP) binds both bile salts without discriminating ability. We investigate the determinants of the molecular recognition process in the formation of the heterotypic L-BABP/S-S complex with GCA and GCDA located in the superficial and inner protein sites, respectively. The comparison of the NMR spectroscopy structure of heterotypic holo L-BABP/S-S, the first reported for this protein family, with that of the homotypic L-BABP complex demonstrates that the introduction of a SS link between adjacent strands changes the conformation of three key residues, which function as hot-spot mediators of molecular discrimination. The favoured ?1 rotameric states (t, g+ and g- for E99, Q100 and E109 residues, respectively) allow the onset of an extended intramolecular hydrogen-bond network and the consequent stabilisation of the side-chain orientation of a buried histidine, which is capable of anchoring a specific ligand (literal)

Prodotto di

• Strutturistica NMR di proteine legate a processi patologici (PM.P01.026.003) (Modulo)
• Istituto per lo studio delle macromolecole (ISMAC) (Istituto)

Autore CNR

• SIMONA TOMASELLI (Unità di personale interno)
• LAURA GIUDITTA RAGONA (Unità di personale interno)
• KATIUSCIA PAGANO (Unità di personale esterno)
• CLELIA COGLIATI (Unità di personale esterno)

Incoming links:

Autore CNR di

• SIMONA TOMASELLI (Unità di personale interno)
• LAURA GIUDITTA RAGONA (Unità di personale interno)
• KATIUSCIA PAGANO (Unità di personale esterno)
• CLELIA COGLIATI (Unità di personale esterno)

Prodotto

• Istituto per lo studio delle macromolecole (ISMAC) (Istituto)
• Strutturistica NMR di proteine legate a processi patologici (PM.P01.026.003) (Modulo)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• Chemistry (Rivista)