Membrane Proteome of Acinetobacter radioresistens S13 during aromatic exposure (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Membrane Proteome of Acinetobacter radioresistens S13 during aromatic exposure (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Pessione E.1, Giuffrida M.G.2, Prunotto L.1, Barello C.2, Mazzoli R.1, Fortunato D.2, Conti A.2, Giunta C.1 (2003)
    Membrane Proteome of Acinetobacter radioresistens S13 during aromatic exposure
    in Proteomics (Weinh., Print)
    (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
  • Pessione E.1, Giuffrida M.G.2, Prunotto L.1, Barello C.2, Mazzoli R.1, Fortunato D.2, Conti A.2, Giunta C.1 (literal)
Pagina inizio
  • 1070 (literal)
Pagina fine
  • 1076 (literal)
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  • La collaborazione con il Dipartimento di Biologia Animale e dell'Uomo dell'Università di Torino sul proteoma di Acinetobacter radioresistens ha già prodotto numerose pubblicazioni comuni ed attualmente allo studio la possibilità di utilizzare, magari dopo brevettazione, i risultati di questa ricerca a scopi pratici. Impact Factor 4.007 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 3 (literal)
Rivista
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
  • L'utilizzo di batteri per il risanamento di acque e terreni (bioremediation) rappresenta un campo di studio con ampie possibilità di utilizzo pratico dei risultati della ricerca. I batteri oggetto di questa indagine, Acinetobacter radioresistens, si sono dimostrati particolarmente attivi nella degradazione di composti aromatici tossici (derivati del fenolo e del benzolo) in composti a catena aperta. Oltre alla individuazione dei principali enzimi coinvolti in modo specifico nella degradazione delle varie classi di composti aromatici, studiando le proteine di membrana di A. resistens, si sono iniziate a mettere in evidenza le proteine responsabili della internalizzazione dei composti da degradare. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
  • 1 Dip. Biologia Animale e dell'Uomo, UNITO; 2 CNR-ISPA, Torino. (literal)
Titolo
  • Membrane Proteome of Acinetobacter radioresistens S13 during aromatic exposure (literal)
Abstract
  • Study of the bacterial membrane proteome, though in its early stages, is a field of growing interest in the search for information about nutrient transport and processing. We tested different strategies and chemical compounds to extract proteins from the membranes (inner and outer) of Acinetobacter radioresistens S13, a Gram-negative bacterium selected for its ability to degrade aromatics. A. radioresistens S13 was monitored under different growth substrate conditions, using acetate, benzoate or phenol as sole carbon source. Two-dimensional gel electrophoresis map analysis of membrane extracts from benzoate- and phenol-grown cells reveals differences versus controls (acetate-grown cultures). Primarily, a different pattern of spots was observed and, in particular, some proteins were only expressed in the presence of aromatic substrate. Among these, we detected a Na(+)/H(+) antiporter, whose function is likely to be regulation of intracellular pH, and an ABC type sugar transport system, probably involved in capsular polysaccharide translocation. We also identified other proteins, detectable in acetate-grown but over-expressed in aromatic-grown cells. These include: (1) an outer membrane protein ascribable to an OmpA-like protein, recently described in the literature as \"alasan\", a bioemulsifying agent involved in solubilizing and enhancing bioavailability of hydrocarbons; (2) a trimeric porin of the PhoE family also belonging to the outer membrane and involved in facilitating the transport of anions (especially phosphate); and (3) two glycosyl transferases probably involved in capsules and/or lipopolysaccharide biosynthesis. Study of the bacterial membrane proteome helps to elucidate the role of the membrane as modulable site enabling communication between internal and external environments. (literal)
Prodotto di
Autore CNR
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