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A proteomic approach to evaluate the butyrophilin gene family expression in human milk fat globule membrane (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- A proteomic approach to evaluate the butyrophilin gene family expression in human milk fat globule membrane (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
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Cavaletto M.1, Giuffrida M.G.2, Fortunato D.2, Gardano L.3, Dellavalle G.2, Napolitano L.2, Giunta C.3, Bertino E.4, Fabris C.4, Conti A.2 (2002)
A proteomic approach to evaluate the butyrophilin gene family expression in human milk fat globule membrane
(literal)
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- Cavaletto M.1, Giuffrida M.G.2, Fortunato D.2, Gardano L.3, Dellavalle G.2, Napolitano L.2, Giunta C.3, Bertino E.4, Fabris C.4, Conti A.2 (literal)
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- Con questo lavoro di proteomica strutturale e funzionele si è iniziato uno studio sistematico delle proteine associate alle membrane dei globuli di grasso del latte e del colostro umano. L'identificazione e la caratterizzazione di tali proteine è di grande interesse per i Neonatologi data la loro accertata funzione di protezione verso infezioni sia virali che batteriche. I risultati di questa ricerca possono essere di grande importanza anche per l'alimentazione dei neonati pretermine che necessitano di \"fortificanti\" del latte materno. (literal)
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
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- 1 Dip. Scienze Scienze e Tecnologie Avanzate, UNI Piemonte Orientale;
2 CNR-ISPA, Torino;
3 Dip. Biologia Animale e dell'Uomo, Università di Torino;
4 Cattedra di Neonatologia, Ospedale S. Anna, Università di Torino (literal)
- Titolo
- A proteomic approach to evaluate the butyrophilin gene family expression in human milk fat globule membrane (literal)
- Abstract
- Milk fat globule membrane (MFGM) contains proteins derived from the
apical membrane of secreting epithelial cells of the mammary gland.
Between 2 and 4% of tota human milk protein content is associated with
the fat globule fraction, as MFGM proteins. While MFGM proteins have very
low classical nutritional value, they play important roles in various
cell processes and defence mechanism for the newborn. To date, fewer than
30 human MFGM proteins have been identified and characterized, either by
immunological methods or by Edman sequencing and mass spectrometry.
This study aimed to update the structural proteome of human colostral
MFGM proteins and to create an annotated 2-DE MFGM protein database
available on line. More than one hundred 2DE spots derived from human
colostral MFGM proteins were investigated by MALDI-TOF mass spectrometry
and proteins were identified by three different software packages
available on the web (Peptident, MS-Fit and Profound); uncertain
identifications were solved by nanoESI-ion trap mass spectrometry using
Sequest software. (literal)
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