Purification and characterisation of a beta-glucosidase abundantly expressed in ripe sweet cherry (Prunus avium L.) fruit (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Purification and characterisation of a beta-glucosidase abundantly expressed in ripe sweet cherry (Prunus avium L.) fruit (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2001-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Gerardi C. N. 1, Blando F. N. 1, Santino A. N. 1, Zacheo G. N. 1 (2001)
    Purification and characterisation of a beta-glucosidase abundantly expressed in ripe sweet cherry (Prunus avium L.) fruit
    in Plant science (Limerick)
    (literal)
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  • Gerardi C. N. 1, Blando F. N. 1, Santino A. N. 1, Zacheo G. N. 1 (literal)
Pagina inizio
  • 795 (literal)
Pagina fine
  • 805 (literal)
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  • Pubblicazione su rivista internazionale di carattere scientifico di base con impact factor 4.114. (literal)
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  • 160 (literal)
Rivista
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  • Al fine di approfondire le conoscenze sui processi biochimici e fisiologici alla base dei processi di maturazione dei frutti, è stato purificato e caratterizzato un enzima con attività di b-glucosidasi in frutti maturi di ciliegia dolce (Prunus avium, L). Si suppone che i cambiamenti a carico della consistenza dei frutti che avvengono durante la maturazione, coinvolgano le componenti strutturali della parete cellulare attraverso l’azione di enzimi idrolitici, quali le glicosidasi. In questo lavoro si dimostra che l’attività b-glucosidasica in frutti di ciliegio aumenta durante la maturazione e l’enzima responsabile di questa attività è stato purificato tramite precipitazione in ammonio solfato e tecniche cromatografiche. L’enzima purificato è stato caratterizzato come una proteina monomerica con un peso molecolare di ~ 68 kDa ed un pI di 4.6. La sequenza N-terminale della proteina isolata mostra una alta omologia con altre b-glucosidasi già note in letteratura. La specificità di substrato della proteina isolata è stata studiata con substrati sintetici, e con substrati naturali (pareti cellulari isolate da frutti di ciliegio) dimostrando la capacità di questo enzima di liberare glucosio e galattosio dalle pareti cellulari. L’analisi ultrastrutturale unita alla immunolocalizzazione, ci ha consentito di dimostrare la presenza di tale attività enzimatica nel citoplasma nei primi stadi di maturazione del frutto e nella parete nello stadio maturo. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • 1 Istituto di scienze delle produzioni alimentari- sezione di Lecce (literal)
Titolo
  • Purification and characterisation of a beta-glucosidase abundantly expressed in ripe sweet cherry (Prunus avium L.) fruit (literal)
Abstract
  • A â-glucosidase (â-d-glucoside glucohydrolase, EC 3.2.1.21) was purified to homogeneity from ripe fruits of sweet cherry (Prunus avium L.) by ammonium sulphate precipitation, ion exchange and size exclusion chromatography. The enzyme is a monomer with a molecular mass of 68 kDa and an acidic isoelectric point. N-terminal sequence analysis indicated that sweet cherry â-glucosidase is related to other plant cyanogenic â-glucosidases. Substrate specificity studies revealed that the enzyme is able to attack and hydrolyse several synthetic substrates and total cell walls purified from ripe fruit. Biochemical and immunolocalisation studies showed that sweet cherry â-glucosidases are mainly localised in the cytosol and in the apoplast, at the unripe stage of ripening; in ripe fruit it is also associated with cell wall. (literal)
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