Assessment of the conformational features of vasoactive intestinal peptide in solution by limited proteolysis experiments. (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• Assessment of the conformational features of vasoactive intestinal peptide in solution by limited proteolysis experiments. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2006-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1002/bip.20385 (literal)

Alternative label

• Stiuso P., Marabotti A., Facchiano A., Lepretti M., Dicitore A., Ferranti P., Carteni M. (2006)
  Assessment of the conformational features of vasoactive intestinal peptide in solution by limited proteolysis experiments.
  in Biopolymers (Print)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Stiuso P., Marabotti A., Facchiano A., Lepretti M., Dicitore A., Ferranti P., Carteni M. (literal)

Pagina inizio

• 110 (literal)

Pagina fine

• 119 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#altreInformazioni

• 4 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#url

• http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/bip.20385/abstract;jsessionid=766CC91195A2AE2A8590304A3CDB418D.d01t02 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 81 (literal)

Rivista

• Biopolymers (Rivista)

Note

• PubMe (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• Seconda Università di Napoli Istituto di Scienza dell'Alimentazione, CNR, Avellino (literal)

Titolo

• Assessment of the conformational features of vasoactive intestinal peptide in solution by limited proteolysis experiments. (literal)

Abstract

• The structural features of vasoactive intestinal peptide (VIP) and of its Gln16-diaminopropane derivative (VIP-DAP) in solution were investigated by limited proteolysis experiments with trypsin and thermolysin. The proteolysis of the native peptide by both proteinases takes place near the residues in positions 12 and 21/22, suggesting that these amino acids are embedded in segments more flexible than the rest of the molecule. VIP-DAP appears to be more resistant to the proteolytic attack of trypsin, indicating that the derivatization in position 16 is able to stabilize the structure of the peptide. Moreover, the analysis of the mass spectra of the proteolytic mixtures supports the evidence that the derivatization is also able to protect Met17 against oxidation. From these data it can be concluded that VIP in solution under physiological conditions is characterized by the presence of segments with secondary structure, linked together by \"hinge\" regions that confer flexibility to the peptide, whereas VIP-DAP is embedded in a more rigid conformation, more suitable to receptor interaction. (literal)

Prodotto di

• Metodologie di Spettrometria di Massa, Proteomica, Metabolomica e Bioinformatica nelle Scienze dell'Alimentazione (AG.P05.003.001) (Modulo)
• Institute of food sciences (ISA) (Istituto)

Autore CNR

• ANGELO FACCHIANO (Unità di personale interno)
• ANNA MARABOTTI (Unità di personale esterno)
• ANNA MARABOTTI (Unità di personale interno)

Incoming links:

Prodotto

• Institute of food sciences (ISA) (Istituto)
• Metodologie di Spettrometria di Massa, Proteomica, Metabolomica e Bioinformatica nelle Scienze dell'Alimentazione (AG.P05.003.001) (Modulo)

Autore CNR di

• ANGELO FACCHIANO (Unità di personale interno)
• ANNA MARABOTTI (Unità di personale interno)
• ANNA MARABOTTI (Unità di personale esterno)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• Biopolymers (Rivista)