Proteolytic activity of bovine lactoferrin. (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• Proteolytic activity of bovine lactoferrin. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2004-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Alternative label

• Massucci MT; Giansanti F; Di Nino G; Turacchio M; Giardi MF; Botti D; Ippoliti R; De Giulio B; Siciliano RA; Donnarumma G; Valenti P; Bocedi A; Polticelli F; Ascenzi P; Antonini G. (2004)
  Proteolytic activity of bovine lactoferrin.
  in BioMetals (Oxf.)
  (literal)

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• Massucci MT; Giansanti F; Di Nino G; Turacchio M; Giardi MF; Botti D; Ippoliti R; De Giulio B; Siciliano RA; Donnarumma G; Valenti P; Bocedi A; Polticelli F; Ascenzi P; Antonini G. (literal)

Pagina inizio

• 249 (literal)

Pagina fine

• 255 (literal)

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• 3 (literal)

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• 17(3) (literal)

Rivista

• BioMetals (Rivista)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)
• PubMe (literal)

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• Dipartimento di Biologia di Base ed Applicata, Universita’ di L’Aquila, L’Aquila, Italy Istituto di Scienze dell'Alimentazione, CNR, Avellino, Italy Dipartimento di Medicina Sperimentale, II Universita’ di Napoli, Napoli, Italy Laboratorio Interdisciplinare di Microscopia Elettronica e Dipartimento di Biologia, Università ‘RomaTre’, Roma, Italy; (literal)

Titolo

• Proteolytic activity of bovine lactoferrin. (literal)

Abstract

• Bovine lactoferrin catalyzes the hydrolysis of synthetic substrates (i.e., Z-aminoacyl-7-amido-4-methylcoumarin). Values of Km and kcat for the bovine lactoferrin catalyzed hydrolysis of Z-Phe-Arg-7-amido-4-methylcoumarin are 50 ?M and 0.03 s-1, respectively, the optimum pH value is 7.5 at 25 oC. The bovine lactoferrin substrate specificity is similar to that of trypsin, while the hydrolysis rate is several orders of magnitude lower than that of trypsin. The bovine lactoferrin catalytic activity is irreversibly inhibited by the serine-protease inhibitors PMSF and Pefabloc. Moreover, both iron-saturation of the protein and LPS addition strongly inhibit the bovine lactoferrin activity. Interestingly, bovine lactoferrin undergoes partial auto-proteolytic cleavage at positions Arg415-Lys 416 and Lys440-Lys441. pKa shift calculations indicate that several Ser residues of bovine lactoferrin display the high nucleophilicity required to potentially catalyze substrate cleavage. However, a definitive identification of the active site awaits further studies. (literal)

Prodotto di

• Institute of food sciences (ISA) (Istituto)
• Metodologie di Spettrometria di Massa, Proteomica, Metabolomica e Bioinformatica nelle Scienze dell'Alimentazione (AG.P05.003.001) (Modulo)

Autore CNR

• BEATRICE DE GIULIO (Unità di personale interno)
• ROSA ANNA SICILIANO (Persona)

Insieme di parole chiave

• Keywords of "Proteolytic activity of bovine lactoferrin." (Insieme di parole chiave)

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Prodotto

• Institute of food sciences (ISA) (Istituto)
• Metodologie di Spettrometria di Massa, Proteomica, Metabolomica e Bioinformatica nelle Scienze dell'Alimentazione (AG.P05.003.001) (Modulo)

Autore CNR di

• ROSA ANNA SICILIANO (Persona)
• BEATRICE DE GIULIO (Unità di personale interno)

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