Ion trap mass spectrometry in the structural analysis of haemoglobin peptides modified by epichlorohydrin and diepoxybutane (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Ion trap mass spectrometry in the structural analysis of haemoglobin peptides modified by epichlorohydrin and diepoxybutane (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
  • 10.1002/rcm.645 (literal)
Alternative label
  • Miraglia N. ,Basile A., Pieri M. , Acampora A., Malorni L., De Giulio B.,Sannolo N. (2002)
    Ion trap mass spectrometry in the structural analysis of haemoglobin peptides modified by epichlorohydrin and diepoxybutane
    in RCM. Rapid communications in mass spectrometry
    (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
  • Miraglia N. ,Basile A., Pieri M. , Acampora A., Malorni L., De Giulio B.,Sannolo N. (literal)
Pagina inizio
  • 840 (literal)
Pagina fine
  • 847 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 16, 9 (literal)
Rivista
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
  • Il presente lavoro riporta un’avanzamento metodologico nel campo della caratterizzazione strutturale di emoglobine alchilate. Queste molecole sono infatti state utilizzate negli ultimi anni quali marcatori dell’esposizione in ambienti di lavoro ad agenti cancerogeni o mutageni. In particolare questa metodologia di spettrometria di massa, nota come \"multi-stage ion trap mass spectrometry\", è stata utilizzata nella caratterizzazione strutturale di addotti dell'emoglobina con l'epicloridrina e il diepossibutano. Le emoglobine alchilate sono state sottoposte ad idrolisi con tripsina e le miscele peptidiche prodotte sono state analizzate mediante MS3, una tecnica che permette la frammentazione sequenziale degli ioni frammento ottenuti dai peptidi sottoposti ad analisi MS2. Gli spettri MS3 così ottenuti consentono di dedurre la struttura dei frammenti prodotti in MS2 e quindi di ottenere informazioni addizionali rispetto a ciò che si ottiene da spettri MS2. I risultati riportati dimostrano la enorme potenzialità della ion trap mass spectrometry nella caratterizzazione di proteine moficate e di peptidi ad alto peso molecolare. (literal)
Note
  • PubMe (literal)
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
  • Nadia Miraglia 1 2 3,Adriana Basile 1 4,Maria Pieri 2 3,Antonio Acampora 1 3,Livia Malorni 1,Beatrice De Giulio 1,Nicola Sannolo 1 4 1Centro Internazionale Servizi di Spettrometria di Massa e Rete Spettrometria di Massa -Istituto di Scienze cell’Alimentazione del C.N.R.,Avellino 2Dipartimento Medicina Interna e Medicina Pubblica,Università di Bari, 3Dipartimento Medicina Pubblica e Sicurezza Sociale,Università di Napoli 4Istituto Medicina del Lavoro,Seconda Università degli Studi di Napoli (literal)
Titolo
  • Ion trap mass spectrometry in the structural analysis of haemoglobin peptides modified by epichlorohydrin and diepoxybutane (literal)
Abstract
  • Ion trap mass spectrometry has been shown to be particularly suitable for the structural analysis of high molecular weight peptides directly fragmented in the mass analyser without needing further sub-digestion reactions. Here we report the advantages of using multi-stage ion trap mass spectrometry in the structural characterisation of haemoglobin alkylated with epichlorohydrin and diepoxybutane. Alkylated globins were digested with trypsin and the peptide mixtures were analysed by MS(3). This technique allows the sequential fragmentation of peptides under analysis, giving rise to MS(3) product ion spectra with additional information with respect to MS(2) mass spectra. The results obtained complete the previously reported structural characterisation of alkylated haemoglobin, demonstrating the potential of ion trap mass spectrometry. (literal)
Prodotto di
Autore CNR
Insieme di parole chiave

Incoming links:


Prodotto
Autore CNR di
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi
Insieme di parole chiave di
data.CNR.it