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Ion trap mass spectrometry in the structural analysis of haemoglobin peptides modified by epichlorohydrin and diepoxybutane (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Ion trap mass spectrometry in the structural analysis of haemoglobin peptides modified by epichlorohydrin and diepoxybutane (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1002/rcm.645 (literal)
- Alternative label
Miraglia N. ,Basile A., Pieri M. , Acampora A., Malorni L., De Giulio B.,Sannolo N. (2002)
Ion trap mass spectrometry in the structural analysis of haemoglobin peptides modified by epichlorohydrin and diepoxybutane
in RCM. Rapid communications in mass spectrometry
(literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- Miraglia N. ,Basile A., Pieri M. , Acampora A., Malorni L., De Giulio B.,Sannolo N. (literal)
- Pagina inizio
- Pagina fine
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- Rivista
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
- Il presente lavoro riporta unavanzamento metodologico nel campo della caratterizzazione strutturale di emoglobine alchilate. Queste molecole sono infatti state utilizzate negli ultimi anni quali marcatori dellesposizione in ambienti di lavoro ad agenti cancerogeni o mutageni. In particolare questa metodologia di spettrometria di massa, nota come \"multi-stage ion trap mass spectrometry\", è stata utilizzata nella caratterizzazione strutturale di addotti dell'emoglobina con l'epicloridrina e il diepossibutano. Le emoglobine alchilate sono state sottoposte ad idrolisi con tripsina e le miscele peptidiche prodotte sono state analizzate mediante MS3, una tecnica che permette la frammentazione sequenziale degli ioni frammento ottenuti dai peptidi sottoposti ad analisi MS2. Gli spettri MS3 così ottenuti consentono di dedurre la struttura dei frammenti prodotti in MS2 e quindi di ottenere informazioni addizionali rispetto a ciò che si ottiene da spettri MS2. I risultati riportati dimostrano la enorme potenzialità della ion trap mass spectrometry nella caratterizzazione di proteine moficate e di peptidi ad alto peso molecolare. (literal)
- Note
- PubMe (literal)
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
- Nadia Miraglia 1 2 3,Adriana Basile 1 4,Maria Pieri 2 3,Antonio Acampora 1 3,Livia Malorni 1,Beatrice De Giulio 1,Nicola Sannolo 1 4
1Centro Internazionale Servizi di Spettrometria di Massa e Rete Spettrometria di Massa -Istituto di Scienze cellAlimentazione del C.N.R.,Avellino 2Dipartimento Medicina Interna e Medicina Pubblica,Università di Bari, 3Dipartimento Medicina Pubblica e Sicurezza Sociale,Università di Napoli 4Istituto Medicina del Lavoro,Seconda Università degli Studi di Napoli (literal)
- Titolo
- Ion trap mass spectrometry in the structural analysis of haemoglobin peptides modified by epichlorohydrin and diepoxybutane (literal)
- Abstract
- Ion trap mass spectrometry has been shown to be particularly suitable for
the structural analysis of high molecular weight peptides directly
fragmented in the mass analyser without needing further sub-digestion
reactions. Here we report the advantages of using multi-stage ion trap
mass spectrometry in the structural characterisation of haemoglobin
alkylated with epichlorohydrin and diepoxybutane. Alkylated globins were
digested with trypsin and the peptide mixtures were analysed by MS(3).
This technique allows the sequential fragmentation of peptides under
analysis, giving rise to MS(3) product ion spectra with additional
information with respect to MS(2) mass spectra. The results obtained
complete the previously reported structural characterisation of alkylated
haemoglobin, demonstrating the potential of ion trap mass spectrometry. (literal)
- Prodotto di
- Autore CNR
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