http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/ID4498
One site on the apoB-100 specifically binds 17-b-estradiol and regulates the overall structure of LDL (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- One site on the apoB-100 specifically binds 17-b-estradiol and regulates the overall structure of LDL (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Alternative label
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- Robeto Brunelli; Giulia Greco; Mario Barteri; Ewa K. Krasnowska; Giampiero Mei; Fausta Natella; Alessandro Pala; Simona Rotella; Fulvio Ursini; Lucio Zichella; Tiziana Parasassi (literal)
- Pagina inizio
- Pagina fine
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
- Rivista
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
- La modificazione strutturale e conformazionale della componente proteica delle lipoproteine a bassa densita' e' stata dimostrata a seguito di interazione con il 17-beta-estradiolo. E' stato anche dimostrato che questa interazione avviene tramite il legame ad un singolo sito specifico per l'estradiolo presente sulla proteina. Le modificazioni conformazionali che seguono a questo legame hanno profonda influenza sulle molteplici funzioni della proteina, in particolare alla sua aggregabilita', fattore coinvolto nell'insorgenza del danno vascolare.
(literal)
- Note
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
- Istituto di Neurobiologia e Medicina Molecolare, CNR, Roma, Italy
Dipartimento di Chimica, Universita' Sapienza, Roma, Italy
Dipartimento di Medicina Sperimentale e Scienze Biochimiche, Università di Roma Tor Vergata, Italy
Istituto Nazionale per la Ricerca sugli Alimenti e sulla Nutrizione, Roma, Italy
Dipartimento di Scienze Ginecologiche, Perinatologia e Puericultura, Università di Roma Sapienza, Italy
Dipartimento di Chimica Biologica, Università di Padova, Italy (literal)
- Titolo
- One site on the apoB-100 specifically binds 17-b-estradiol and regulates the overall structure of LDL (literal)
- Abstract
- The major protein component (apoB-100) of low-density lipoprotein (LDL) is known as a multipotential molecule whose several functional regions can all be affected by key structural modifications driven by specific domains. Based on our previous report on structural and conformational modifications of apoB-100 in the presence of 17-b-estradiol (E2), we characterized the interaction between E2 and the apoB-100, and further explored the induced alterations in terms of the structural arrangement of the whole LDL particle. We report evidence for the existence on apoB-100 of a single specific and saturable binding site for E2, whose occupancy modifies the overall structure of the protein inducing an increase in the a-helix fraction. As a consequence, the structure of LDL particle is deeply perturbed, with a change in the arrangement of both the outer shell and lipid core and an overall volume shrinkage. The evidence of a regulation of apoB-100 structure by a physiological ligand opens new perspectives in the study of the biological addressing of LDL particle and suggests a novel rationale in the search for mechanisms underlying the beneficial role of E2 in decreasing the risk of early lesions in atherosclerosis. (literal)
- Prodotto di
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