One site on the apoB-100 specifically binds 17-b-estradiol and regulates the overall structure of LDL (Articolo in rivista)

Type
Label
  • One site on the apoB-100 specifically binds 17-b-estradiol and regulates the overall structure of LDL (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Robeto Brunelli; Giulia Greco; Mario Barteri; Ewa K. Krasnowska; Giampiero Mei; Fausta Natella; Alessandro Pala; Simona Rotella; Fulvio Ursini; Lucio Zichella; Tiziana Parasassi (2003)
    One site on the apoB-100 specifically binds 17-b-estradiol and regulates the overall structure of LDL
    in The FASEB journal
    (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
  • Robeto Brunelli; Giulia Greco; Mario Barteri; Ewa K. Krasnowska; Giampiero Mei; Fausta Natella; Alessandro Pala; Simona Rotella; Fulvio Ursini; Lucio Zichella; Tiziana Parasassi (literal)
Pagina inizio
  • 2127 (literal)
Pagina fine
  • 2129 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 17 (literal)
Rivista
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
  • La modificazione strutturale e conformazionale della componente proteica delle lipoproteine a bassa densita' e' stata dimostrata a seguito di interazione con il 17-beta-estradiolo. E' stato anche dimostrato che questa interazione avviene tramite il legame ad un singolo sito specifico per l'estradiolo presente sulla proteina. Le modificazioni conformazionali che seguono a questo legame hanno profonda influenza sulle molteplici funzioni della proteina, in particolare alla sua aggregabilita', fattore coinvolto nell'insorgenza del danno vascolare. (literal)
Note
  • PubMe (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
  • Istituto di Neurobiologia e Medicina Molecolare, CNR, Roma, Italy Dipartimento di Chimica, Universita' Sapienza, Roma, Italy Dipartimento di Medicina Sperimentale e Scienze Biochimiche, Università di Roma Tor Vergata, Italy Istituto Nazionale per la Ricerca sugli Alimenti e sulla Nutrizione, Roma, Italy Dipartimento di Scienze Ginecologiche, Perinatologia e Puericultura, Università di Roma Sapienza, Italy Dipartimento di Chimica Biologica, Università di Padova, Italy (literal)
Titolo
  • One site on the apoB-100 specifically binds 17-b-estradiol and regulates the overall structure of LDL (literal)
Abstract
  • The major protein component (apoB-100) of low-density lipoprotein (LDL) is known as a multipotential molecule whose several functional regions can all be affected by key structural modifications driven by specific domains. Based on our previous report on structural and conformational modifications of apoB-100 in the presence of 17-b-estradiol (E2), we characterized the interaction between E2 and the apoB-100, and further explored the induced alterations in terms of the structural arrangement of the whole LDL particle. We report evidence for the existence on apoB-100 of a single specific and saturable binding site for E2, whose occupancy modifies the overall structure of the protein inducing an increase in the a-helix fraction. As a consequence, the structure of LDL particle is deeply perturbed, with a change in the arrangement of both the outer shell and lipid core and an overall volume shrinkage. The evidence of a regulation of apoB-100 structure by a physiological ligand opens new perspectives in the study of the biological addressing of LDL particle and suggests a novel rationale in the search for mechanisms underlying the beneficial role of E2 in decreasing the risk of early lesions in atherosclerosis. (literal)
Prodotto di
Autore CNR
Insieme di parole chiave

Incoming links:


Autore CNR di
Prodotto
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi
Insieme di parole chiave di
data.CNR.it