A nutrient-regulated, dual localization phospholipase A2 in the symbiotic fungus Tuber borchii (Articolo in rivista)

Type
Label
  • A nutrient-regulated, dual localization phospholipase A2 in the symbiotic fungus Tuber borchii (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2001-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Soragni E. Bolchi A., Balestrini R., Gambaretto C., Percudani R., Bonfante P., Ottonello S. (2001)
    A nutrient-regulated, dual localization phospholipase A2 in the symbiotic fungus Tuber borchii
    in EMBO journal (Print)
    (literal)
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  • Soragni E. Bolchi A., Balestrini R., Gambaretto C., Percudani R., Bonfante P., Ottonello S. (literal)
Pagina inizio
  • 5079 (literal)
Pagina fine
  • 5090 (literal)
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  • Questo lavoro, pubblicato su The EMBO Journal che ha un IF di 10.698, è stato svolto, con tecniche di biologia molecolare e cellulare, in collaborazione con il Prof. S. Ottonello (Università di Parma) e si inserisce in uno studio più ampio di genomica funzionale nel fungo ectomicorrizico T. borchii come dimostrato da due pubblicazioni sull’identificazione e l’analisi dell’espressione genica di diverse chitinsintasi e di una glutammina sintetasi (R. Balestrini, D. Mainieri, E. Soragni, L. Garnero, S. Rollino, A. Viotti, S. Ottonello, P. Bonfante. 2000. FG&B 31:219-232; B. Montanini, M. Betti, A.J. Marquez, R. Balestrini, P. Bonfante, S. Ottonello. 2003. Biochem J. 373: 357-368). Studi sull’espressione di geni significativi nei funghi micorrizici vengono condotti da laboratori italiani e stranieri con cui il nostro gruppo collabora (Dr F. Martin–INRA France con cui sono stati pubblicati 7 lavori su riviste internazionali dal 1998 al 2002). (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 20 (literal)
Rivista
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  • The EMBO Journal è uno dei giornali più citati, con un impact factor di 10.698*. *Thomson-ISI, PA, USA 2003 (literal)
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  • In questo lavoro si descrive, per la prima volta nei funghi, la presenza di una fosfolipasi A2 (PLA2), chiamata TbSP1, nel fungo ectomicorrizico Tuber borchii. Questa rappresenta una nuova famiglia di fosfolipasi presenti solo nei microrganismi filamentosi. Il gene codificante per questa proteina risulta essere fortemente sovra-regolato in carenza nutrizionale e, grazie all’utilizzo di un anticorpo policlonale, è stato possibile dimostrare la presenza della TbSP1 associata allo strato interno (ricco in chitina) della parete cellulare del fungo in diverse fasi del suo ciclo vitale. L’aumentata produzione della fosfolipasi TbSP1 (che viene anche rilasciata nel mezzo extracellulare) in condizioni di carenza può essere implicata i) nel rimodellamento della superficie cellulare che potrebbe consentire una migliorata acquisizione dei nutrienti e/o favorire la transizione simbiotica, ii) nel rilascio degli acidi grassi per scopi nutrizionali, iii) nella generazione di secondi messaggeri che possono intervenire negli eventi di trasduzione del segnale. Dato l’interesse di questa proteina, esperimenti volti a verificare un suo possible coinvolgimento durante l’interazione con la pianta ospite sono attualmente in corso. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
  • -Soragni E., Bolchi A., Gambaretto C., Percudani R., Ottonello S., Dipartimento di Biochimica e Biologia Molecolare, Università di Parma, Parco Area delle Scienze 23/A, I-43100 Parma -Balestrini R., Bonfante P., Centro di Studio sulla Micologia del Terreno (CNR) and Dipartimento di Biologia Vegetale, Università di Torino, Vialle Mattioli 25, I-10125 Torino, Italy (literal)
Titolo
  • A nutrient-regulated, dual localization phospholipase A2 in the symbiotic fungus Tuber borchii (literal)
Abstract
  • Important morphogenetic transitions in fungi are triggered by starvation-induced changes in the expression of structural surface proteins. Here, we report that nutrient deprivation causes a strong and reversible upregulation of TbSP1, a surface-associated, Ca2+ phospholipase from the mycorrhizal fungus Tuber borchii. TbSP1 is the first phospholipase A2 to be described in fungi and identifies a novel class of phospholipid-hydrolyzing enzymes. The TbSP1 phospholipase, which is initially synthesized as a pre-protein, is efficiently processed and secreted during the mycelial phase. The mature protein, however, also localizes to the inner cell wall layer, close to the plasma membrane, in both free-living and symbiosis-engaged hyphae. It thus appears that a dual localization phospholipase A2 is involved in the adaptation of a symbiotic fungus to conditions of persistent nutritional limitation. Moreover, the fact that TbSP1-related sequences are present in Streptomyces and Neurospora, and not in wholly sequenced non-filamentous microorganisms, points to a general role of TbSP1 phospholipases A2 in the organization of multicellular filamentous structures in bacteria and fungi. (literal)
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