How tails guide tail-anchored proteins to their destinations. (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• How tails guide tail-anchored proteins to their destinations. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2007-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1016/j.ceb.2007.04.019 (literal)

Alternative label

• Borgese N; Brambillasca S; Colombo S (2007)
  How tails guide tail-anchored proteins to their destinations.
  in Current opinion in cell biology (Print); Elsevier, Amsterdam (Paesi Bassi)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Borgese N; Brambillasca S; Colombo S (literal)

Pagina inizio

• 368 (literal)

Pagina fine

• 375 (literal)

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• http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0955067407000877 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 19 (literal)

Rivista

• Current opinion in cell biology (Rivista)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#pagineTotali

• 8 (literal)

Note

• Google Scholar (literal)
• Scopu (literal)
• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• Borgese N: Istituto di Neuroscienze del CNR e Dipartimento di Farmacologia Medica dell'Università di Milano; Dipartimento di Scienze farmacobiologiche, Università \"Magna Graecia\" di Catanzaro; Brambillasca S: Istituto di Neuroscienze del CNR e Dipartimento di Farmacologia Medica dell'Università di Milano; Colombo S: Istituto di Neuroscienze del CNR e Dipartimento di Farmacologia Medica dell'Università di Milano; (literal)

Titolo

• How tails guide tail-anchored proteins to their destinations. (literal)

Abstract

• A large group of diverse, functionally important, and differently localized transmembrane proteins shares a particular membrane topology, consisting of a cytosolic N-terminal region, followed by a transmembrane domain close to the C-terminus. Because of their structure, these C-tail-anchored (TA) proteins must insert into all their target membranes by post-translational pathways. Recent work, based on the development of stringent and sensitive biochemical assays, has demonstrated that novel unexplored mechanisms underlie these post-translational targeting and membrane insertion pathways. Unravelling these pathways will shed light on the biosynthesis and regulation of an important group of membrane proteins and is likely to lead to new concepts in the field of membrane biogenesis. (literal)

Editore

• Elsevier (Editore)

Prodotto di

• Farmacologia Cellulare e Molecolare delle Cellule Nervose (ME.P02.007.001) (Modulo)
• Istituto di neuroscienze (IN) (Istituto)

Autore CNR

• DOMINICA BORGESE (Unità di personale esterno)
• SARA FRANCESCA COLOMBO (Unità di personale interno)
• SILVIA BRAMBILLASCA (Persona)

Insieme di parole chiave

• Parole chiave di "How tails guide tail-anchored proteins to their destinations." (Insieme di parole chiave)

Incoming links:

Prodotto

• Istituto di neuroscienze (IN) (Istituto)
• Farmacologia Cellulare e Molecolare delle Cellule Nervose (ME.P02.007.001) (Modulo)

Autore CNR di

• DOMINICA BORGESE (Unità di personale esterno)
• SILVIA BRAMBILLASCA (Persona)
• SARA FRANCESCA COLOMBO (Unità di personale interno)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• Current opinion in cell biology (Rivista)

Editore di

• Elsevier (Editore)

Insieme di parole chiave di

• Parole chiave di "How tails guide tail-anchored proteins to their destinations." (Insieme di parole chiave)