Recombinant wheat antifungal PR4 proteins expressed in Escherichia coli (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Recombinant wheat antifungal PR4 proteins expressed in Escherichia coli (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2001-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Caruso C, Bertini L, Tucci M, Caporale C, Nobile M, Leonardi L, Buonocore V (2001)
    Recombinant wheat antifungal PR4 proteins expressed in Escherichia coli
    in Protein expression and purification (Print)
    (literal)
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  • Caruso C, Bertini L, Tucci M, Caporale C, Nobile M, Leonardi L, Buonocore V (literal)
Pagina inizio
  • 380 (literal)
Pagina fine
  • 388 (literal)
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  • Si tratta di uno dei pochissimi esempi di efficace espressione in batteri di proteine vegetali a struttura terziaria complessa e del loro isolamento dai corpi di inclusione in forma biologicamente attiva. Il suddetto procedimento di isolamento in forma biologicamente attiva e' anche oggetto di un brevetto nazionale. (literal)
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  • 23 (literal)
Rivista
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  • 497 (literal)
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  • Il lavoro descrive l'espressione di proteine Pathogenesis-related (PR) di frumento in un sistema eterologo batterico e la loro purificazione e rinaturazione dai corpi di inclusione (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • Dip. ABAC - UNI Tuscia, CNR - IGV (literal)
Titolo
  • Recombinant wheat antifungal PR4 proteins expressed in Escherichia coli (literal)
Abstract
  • PR proteins are soluble and host-coded molecules with antifungal activity induced by a variety of agents. Wheat contains several PR proteins and among them are those of the class 4 coded wheatwin1 and wheatwin2; the two native proteins have been isolated from wheat kernel and the coding cDNA clones have been recently characterized. Herein, we report the expression of recombinant wheatwin1 and wheatwin2 in Escherichia coli-insoluble fractions; a new protocol for the purification in high yields and correct processing of the two proteins was developed. The recombinant proteins have molecular weights identical to that of the native proteins, indicating that the removal of the N-terminal methionine and cyclization of glutamine to pyroglutamate was complete. Both recombinant proteins inhibited in vitro the growth of Fusarium culmorum exhibiting antifungal properties similar to those of the native proteins. Copyright 2001 Elsevier Science (literal)
Prodotto di
Autore CNR
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