Accumulation of Fra-1 in ras-transformed cells depends on both transcriptional autoregulation and MEK-dependent posttranslational stabilization (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Accumulation of Fra-1 in ras-transformed cells depends on both transcriptional autoregulation and MEK-dependent posttranslational stabilization (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Casalino L, De Cesare D, Verde P. (2003)
    Accumulation of Fra-1 in ras-transformed cells depends on both transcriptional autoregulation and MEK-dependent posttranslational stabilization
    in Molecular and cellular biology (Print)
    (literal)
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  • Casalino L, De Cesare D, Verde P. (literal)
Pagina inizio
  • 4401 (literal)
Pagina fine
  • 4415 (literal)
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  • Impact Factor della Rivista 9.836 (2002) Potenzialità applicative: 1) sviluppo di kit diagnostici basati sulla rivelazione della proteina Fra-1 fosforilata in tessuti tumorali (anticorpi fosfospecifici) 2) potenzialità d'interferire mediante peptidi inibitori con la fosforilazione ed il conseguente accumulo della proteina Fra-1 in cellule trasformate, mediante un approccio già coronato da successo per altri fattori trascrizionali. (literal)
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  • 23 (literal)
Rivista
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  • Nell'articolo vengono descritti i meccanismi attraverso i quali la proteina nucleare Fra-1, fortemente implicata nella tumorigenesi umana, si accumula nelle cellule trasformate dall'oncogène Ras. L'iperespressione di Fra-1, di cui noi abbiamo originariamente dimostrato il ruolo nel fenotipo neoplastico (Vallone et al., EMBO J., 1997), risulta dall'effetto combinato dell'autoregolazione trascrizionale e della stabilizzazione della proteina da parte di MAP-chinasi in cellule trasformate. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • Institute of Genetics and Biophysics \"Adriano Buzzati Traverso\", CNR, Naples, Italy (literal)
Titolo
  • Accumulation of Fra-1 in ras-transformed cells depends on both transcriptional autoregulation and MEK-dependent posttranslational stabilization (literal)
Abstract
  • The AP-1 transcription factor plays an essential role in cell proliferation and tumorigenesis. It was previously shown that the fra-1 gene product is upregulated by various oncogenes and is involved in the in vitro and in vivo transformation of thyroid cells. Here we show that the ras oncogene-dependent accumulation of Fra-1 is mediated by a positive feedback mechanism which requires both transcriptional autoregulation and posttranslational stabilization of the protein. The oncogene-dependent transcriptional activation involves the cooperation between both Raf-dependent and Raf-independent pathways and is mediated by an AP-1 site within the fra-1 first intron, which becomes stably occupied by a transcriptionally active Fra-1-containing complex in ras-transformed cells. The posttranslational stabilization results in a drastic increase in the Fra-1 half-life in ras-transformed cells and is totally dependent on the activity of the MEK/ERK phosphorylation pathway. The analysis of the Fra-1 transactivation potential shows that the protein is able to stimulate a heterologous promoter in a ras-dependent manner, but the transactivating activity requires the recruitment of a heterodimeric partner. These data show that the alteration of multiple regulatory mechanisms is required for the constitutive activation of Fra-1 as a nuclear target of ras transformation. (literal)
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