Purification and characterisation of a highly thermostable extracellular protease from Bacillus thermantarcticus, strain M1. (Articolo in rivista)

Type

• Articolo in rivista (Classe)
• Prodotto della ricerca (Classe)

Label

• Purification and characterisation of a highly thermostable extracellular protease from Bacillus thermantarcticus, strain M1. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2008-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

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• 10.1007/BF03175325 (literal)

Alternative label

• L. Dipasquale; V. Calandrelli; I. Romano; B. Nicolaus; A. Gambacota; L. Lama (2008)
  Purification and characterisation of a highly thermostable extracellular protease from Bacillus thermantarcticus, strain M1.
  in Annals of microbiology
  (literal)

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• L. Dipasquale; V. Calandrelli; I. Romano; B. Nicolaus; A. Gambacota; L. Lama (literal)

Pagina inizio

• 253 (literal)

Pagina fine

• 259 (literal)

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• 58 (literal)

Rivista

• Annals of microbiology (Rivista)

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• 2 (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)
• Scopu (literal)

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• Istituto di Chimica Biomolecolare, CNR, Via Campi Flegrei 34, 80078 Pozzuoli (NA) Italy (literal)

Titolo

• Purification and characterisation of a highly thermostable extracellular protease from Bacillus thermantarcticus, strain M1. (literal)

Abstract

• A high thermostable extracellular protease was purified to homogeneity and characterised fromBacillus thermantarcticus, strain M1. The molecular mass was about 42 kDa. Almost total inhibition of protease by phenyl methyl sulphonylfluoride (PMSF), suggested that the enzyme belonged to the serine protease family. The enzyme was active and stable in a broad range of pH with an optimum at pH 7.0. The protease showed the highest activity at 70°C and was stable for 24 h at 70°C, with an increase of the enzymatic activity of about 4 times, in the presence of CaCl2. The protease retained about 50% activity after 3 h of incubation in the presence of CaCl2 with various commercial detergents. Purified protease was found to be stable, for one week, in presence of DMSO, methanol, ethanol, acetonitrile, isopropanol. (literal)

Prodotto di

• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• LAMA - Gli Estremofili: extremozimi, esopolisaccaridi e loro applicazioni (PM.P01.008.001) (Modulo)

Autore CNR

• LICIA LAMA (Persona)
• BARBARA NICOLAUS (Unità di personale interno)
• Laura Dipasquale (Unità di personale esterno)
• AGATA GAMBACORTA (Unità di personale interno)
• IDA ROMANO (Unità di personale interno)
• VALERIA CALANDRELLI (Persona)

Insieme di parole chiave

• Keywords of "Purification and characterisation of a highly thermostable extracellular protease from Bacillus thermantarcticus, strain M1." (Insieme di parole chiave)

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Autore CNR di

• LICIA LAMA (Persona)
• VALERIA CALANDRELLI (Persona)
• BARBARA NICOLAUS (Unità di personale interno)
• IDA ROMANO (Unità di personale interno)
• AGATA GAMBACORTA (Unità di personale interno)
• Laura Dipasquale (Unità di personale esterno)

Prodotto

• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• LAMA - Gli Estremofili: extremozimi, esopolisaccaridi e loro applicazioni (PM.P01.008.001) (Modulo)

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• Annals of microbiology (Rivista)

Insieme di parole chiave di

• Keywords of "Purification and characterisation of a highly thermostable extracellular protease from Bacillus thermantarcticus, strain M1." (Insieme di parole chiave)