http://www.cnr.it/ontology/cnr/individuo/prodotto/ID17312

Polar bear Hemoglobin and Human Hb A°: same 2,3-diphosphoglicerate binding site but asymmetry of the binding? (Articolo in rivista)

Type

Label

Polar bear Hemoglobin and Human Hb A°: same 2,3-diphosphoglicerate binding site but asymmetry of the binding? (Articolo in rivista) (literal)

Anno

Alternative label

Pomponi M. 1, Bertonati C. 2, Patamia M. 3, Marta M. 4, Derocher A.E. 5, Lyndersen C. 6, Kovacs K.M. 7, Wiig O. 8, Bardgard A.J. 9 (2002)
Polar bear Hemoglobin and Human Hb A°: same 2,3-diphosphoglicerate binding site but asymmetry of the binding?
in Hemoglobin
(literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

Pomponi M. 1, Bertonati C. 2, Patamia M. 3, Marta M. 4, Derocher A.E. 5, Lyndersen C. 6, Kovacs K.M. 7, Wiig O. 8, Bardgard A.J. 9 (literal)

Pagina inizio

Pagina fine

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#altreInformazioni

La presente ricerca è stata effettuata nell'ambito di una collaborazione iniziata anni fa e promossa dal prof. Giardina, tra il nostro Istituto e alcuni studiosi appartenenti a - Norsk Polar Institute Tromso (Norvegia) - Università di Bergen (Norvegia) - Università di Oslo (Norvegia) I ricercatori norvegesi afferenti al progetto hanno come fine generale lo studio dell'ambiente sulla fisiologia, sul metabolismo e sulle abitudini dei mammiferi artici (orso polare, volpe argentata, foca, balena...). In particolare, il nostro studio considera, alla luce delle leggi della termodinamica, la modulazione dell'affinità per l'ossigeno nella molecola dell' emoglobina. Viene ipotizzato che, in risposta a condizioni ambientali particolari (freddo, digiuno...), sia stato selezionato l'effettore cloruro rispetto all'effettore organico 2,3-DPG, piu' \"costoso\" da un punto di vista biochimico. Lo studio è stato pubblicato su una rivista specializzata (Hemoglobin) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

Rivista

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto

In questo lavoro è stata studiata l'emoglobina (Hb) dell'orso polare (Ursus maritimus). Questa proteina mostra una bassa affinità verso il 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG) se confrontata con l'Hb A0 umana, anche se entrambe le proteine presentano lo stesso sito di legame per questo effettore. Tuttavia l'Hb dell'orso polare presenta differenze sorprendenti: 1) una maggiore affinità per i cloruri; 2) un maggiore effetto Bohr. Da un punto di vista strutturale queste caratteristiche sono state attribuite alla sostituzione di una Prolina con una Glicina a livello A2 delle catene beta. Il conseguente aumento di flessibilità, caratteristica della su menzionata sostituzione, altera il binding con l'effettore organico e determina il minor effetto del 2,3-DPG. In particolre, questo meccanismo sembra indicare per l'assimmetrica molecola dell'effettore organico, un'affinità modulata da interazioni asimmetriche con il sito di binding della proteina. I nostri dati di spettrometria 31P NMR suggeriscono infatti una perdita di simmetria del sito di legame del 2,3-DPG nel complesso deossiHB-2,3-DPG. (literal)

Note